KUALITAS GELATIN TULANG IKAN HIU (Carcharhinus sp ) DENGAN PELARUT ASAM DAN BASA by prabowocean

VIEWS: 1,661 PAGES: 44

									                             I. PENDAHULUAN



A. Latar Belakang

       Ikan hiu merupakan salah satu jenis ikan pelagis bertulang rawan

(Elasmobranchii). Ikan hiu mempunyai rahang yang kuat dengan mulut terletak di

bagian bawah tubuh dan mata terletak di samping bagian kepala. Beberapa jenis

ikan hiu yang tertangkap di perairan Indonesia adalah hiu martil (hammer-head

shark atau Zygaena sp.), hiu caping (Galeorphynus australis), hiu gergaji (Lamna

nasus), hiu parang (Alopias vulpins), hiu biru (Prionace glauca), dan hiu

moncong putih (Carcharhinus amblyrhynchos) (Romimohtarto & Juwana, 2001).

       Ikan bertulang rawan ini tertangkap dalam jumlah yang relatif besar. Pada

tahun 2004 di perairan Indonesia, jumlah ikan hiu tertangkap mencapai 29.759

ton. Walaupun tangkapan ikan hiu setiap tahunnya relatif besar, namun sampai

saat ini pemanfaatannya masih belum optimal. Sebagian besar masyarakat

(terutama nelayan) hanya memanfaatkan bagian sirip dan daging ikan hiu,

sementara bagian lainnya seperti tulang dan “organ dalam” terbuang sebagai

limbah (Departemen Kelautan dan Perikanan, 2004). Limbah tulang ikan hiu

diperkirakan mencapai 10-20% dari berat total tubuh ikan dan masih memiliki

kandungan gizi yang cukup tinggi, misalnya protein sebesar 39%, mineral 41%,

karbohidrat 12%, air 7,7%, dan lemak 0,3 % (Anonim, 2002).

       Di luar negeri, tulang ikan hiu sudah dimanfaatkan sebagai sumber

kalsium dalam bentuk kapsul (Anonim, 2002). Bentuk pemanfaatan lain yang

mungkin dari tulang ikan hiu adalah dengan mengolahnya menjadi sumber gelatin

alternatif. Hal ini ditunjang dengan hasil penelitian Astawan et al. (2002) yang




                                       1
menyebutkan bahwa gelatin dapat dihasilkan dari ikan hiu, terutama pada bagian

kulitnya (bagian yang mengandung kolagen). Gelatin merupakan salah satu

polimer protein yang banyak digunakan dalam berbagai keperluan, diantaranya

dalam industri makanan, farmasi, kedokteran, kosmetika, dan fotografi (Imerson,

1999; Utama, 1997). Penggunaan gelatin dalam bidang industri dari tahun ke

tahun menunjukkan peningkatan yang cukup tinggi (Montero & Gomez-Guillen,

2000). Gudmundsson (2002) mengestimasi bahwa penggunaan gelatin oleh

industri dunia mencapai 200.000 metrik ton. Di Indonesia, penggunaan gelatin

dalam bidang industri belum diketahui jumlahnya secara pasti. Namun gelatin

yang digunakan oleh berbagai industri di Indonesia tersebut masih diimpor dari

beberapa negara Eropa dan Amerika (Astawan et al., 2002).

       Berdasarkan pembuatannya gelatin dapat digolongkan ke dalam dua

kelompok, yaitu : gelatin tipe A yang didapatkan dari perlakuan asam dan gelatin

tipe B yang didapatkan dari perlakuan basa. Gelatin tipe A biasanya berasal dari

kulit babi, sedangkan gelatin tipe B biasanya berasal dari tulang sapi. Viskositas

gelatin tipe A lebih rendah dari pada gelatin tipe B (Imerson, 1999). Penggunaan

gelatin yang berbahan baku tulang dan kulit babi tentunya tidak mungkin

diterapkan pada produk-produk makanan di negara-negara yang mayoritas

penduduknya beragama Islam, seperti di Indonesia (Astawan et al., 2002; Choi &

Regenstein, 2000). Oleh karena itu, dengan memperhatikan kebutuhan gelatin

dan kandungan gizi yang terdapat pada tulang ikan hiu, maka penting dilakukan

penelitian yang mempelajari kualitas gelatin tulang ikan hiu dengan pelarut asam

dan basa. Kualitas yang diuji meliputi : kekuatan gel, kekentalan, waktu gel

mencair, kekeruhan, pH, dan uji organoleptik. Hasil penelitian diharapkan dapat




                                        2
meningkatkan nilai guna dari tulang ikan hiu dan menghasilkan gelatin yang

berguna untuk berbagai keperluan, baik rumah tangga maupun industri.



B. Permasalahan

1. Apakah tulang ikan hiu merupakan sumber gelatin yang potensial ?

2. Bagaimana kualitas gelatin yang dihasilkan dari tulang ikan hiu dengan

   menggunakan pelarut asam dan basa ?



C. Tujuan

       Tujuan penelitian ini adalah :

1. Mengetahui potensi tulang ikan hiu sebagai sumber gelatin.

2. Mengetahui kualitas gelatin yang dihasilkan dari tulang ikan hiu dengan

   menggunakan pelarut asam dan basa.




                                        3
                                 II. TINJAUAN PUSTAKA




A. Ikan Hiu

1. Taksonomi dan morfologi ikan hiu

          Menurut Nelson (1984), kedudukan taksonomi ikan hiu adalah sebagai

berikut :

Phylum          : Chordata

Sub phylum      : Vertebrata

Super Class     : Pisces

Class           : Chondrichtyes

Sub class       : Elasmobranchii

Ordo            : Lamniformes

Family          : Carcharhinidae

Genus           : Carcharhinus

Spesies         : Carcharhinus sp

          Ikan hiu memiliki bentuk tubuh yang bervariasi, tergantung dari

spesiesnya. Hiu tidak memiliki tutup insang yang berfungsi untuk memompa air

ke rongga insang. Kulit hiu memiliki sisik halus yang disebut dermal denctile.

Jaringan daging dan gigi ikan hiu menempel langsung pada lapisan kulit. Ikan hiu

memiliki sirip dorsal, sirip kaudal, sirip anal, sirip pelvik dan sirip pektoral. Ikan

jantan dan betina mudah dibedakan. Hewan jantan mempunyai sepasang klasper

(Clasper) atau pendekap yang melebar dari area sirip pelvik atau sirip panggul

dekat kloaka. Pendekap ini berbentuk seperti dua jari dan sperma dituntun oleh




                                          4
pendekap ini dari jantan ke kloaka betina (Reseck, 1988).         Ikan hiu tidak

mempunyai gelembung renang dan cara untuk mengatasi ikan ini tidak tenggelam

yaitu dengan berenang secara terus-menerus (Anonymus, 1988)




             Gambar 1. Ikan hiu genus Carcharhinus (Anonim, 2003).



       Hiu genus Carcharhinus (Gambar 1), mempunyai bentuk tubuh seperti

torpedo, moncong berbentuk baji, terdapat 5 celah ingsang terbuka pada sisi

kepalanya, mata dengan selaput (kelopak), gigi taring bergerigi lurus dan sempit

pada kedua rahang. Sirip dorsal berjumlah dua buah tanpa duri dan sirip ekor

mempunyai tipe epicercal (asimetris). Bagian ventral putih dan bagian dorsal

berwarna abu-abu (Nelson,1984).



2. Habitat

       Habitat ikan hiu adalah di laut. Hiu umumnya ditemukan di perairan

berkarang dengan dasar yang tidak terlalu terjal. Hiu sering ditemukan di dekat

pantai yang disekitarnya terdapat muara sungai, teluk, rawa mangrove, dan

disekitar estuari, namun mereka tidak bisa masuk lebih jauh ke perairan air tawar.

Hiu bisa ditemukan dipermukaan pantai dan dikedalaman yang tidak dapat

ditumbuhi terumbu karang. Umumnya mereka dapat bertahan sampai kedalaman

100 feet (30 m) (Anonim, 2003).




                                        5
3. Sebaran dan kemelimpahan

       Hiu tersebar mulai dari kepulauan dan laut tropika sampai daerah

kepulauan dan laut sub tropika. Di Samudera Atlantik, selama musim migrasi

mereka bermigrasi mulai dari nova scotia sampai Brazil, tetapi pusat

kemelimpahan mereka berada di Teluk Meksiko dan di laut Karibia, kemudian

berakhir di laut Mediterania dan mencapai laut barat Afrika. Di Samudera Pasifik,

kisarannya mulai dari Kalifornia selatan sampai Peru, memasuki laut Kortez,

kemudian berada di kepulauan Galapagos, Hawai, Tahiti, dan kepulauan Pasifik

selatan, sampai ke laut utara Australia. Di Samudera Hindia, kisarannya mulai

dari selatan Afrika dan Madagaskar sampai laut Merah, Teluk Persia, berakhir di

laut India dan laut China (Anonim 2003). Di Indonesia hiu mempunyai sebaran

dan kemelimpahan yang cukup luas. Pada gambar 2, terlihat bahwa hiu tersebar di

wilayah perairan Pulau Jawa, Kalimantan, Sulawesi dan Irian Jaya. Pada tahun

2004 di perairan Indonesia, jumlah ikan hiu tertangkap mencapai 29.759 ton

(Departemen Kelautan dan Perikanan, 2004).




            Gambar 2. Sebaran geografis ikan hiu (Anonim, 2003).
Ket : Warna merah menggambarkan sebaran ikan hiu




                                       6
4. Jenis-jenis ikan hiu

    Beberapa jenis ikan hiu yang tertangkap di perairan Indonesia adalah hiu

martil (hammer-head shark atau Zygaena sp.), hiu caping (Galeorphynus

australis), hiu gergaji (Lamna nasus), hiu parang (Alopias vulpins), hiu biru

(Prionace glauca), dan hiu moncong putih (Carcharhinus amblyrhynchos)

(Romimohtarto & Juwana, 2001).




5. Nilai gizi dan nilai ekonomis ikan hiu


    Ukuran dan berat ikan hiu sangat bervariasi, tergantung dari jenis hiu dan

habitatnya. Persentase daging fillet sekitar 42% dan bagian kepala sekitar 24%.

Sirip hiu umumnya hanya 5%, hati hiu 7% dan usus hiu 20% dari total

berat.(Anonim, 2004). Kandungan zat gizi daging ikan hiu dapat dilihat pada tabel

1

Tabel 1. Kandungan gizi daging beberapa jenis hiu
                                  Air       Protein       Lemak         Mineral
          Jenis hiu
                                  (%)         (%)           (%)           (%)
Heterodontus francisci           79,6         17,7          0,3            1,8
Carcharhinus branchyurus         75,8         18,9          0,1            0,6
Carcharodon carcharias           76,9         19,9          0,3            1,3
Shyrna blochii                   75,6         21,6          0,2            1,6
Galeocerdo cuvier                79,4         16,3          0,1            0,6
Carcharhinus falciformis         73,6         21,7           -             1,2

                                                                  Anonim (2004)



    Masyarakat (terutama nelayan) di Indonesia umumnya hanya memanfaatkan

bagian sirip dan daging ikan hiu saja, sementara bagian lainnya seperti tulang dan




                                        7
“organ dalam” terbuang sebagai limbah (Departemen Kelautan & Perikanan,

2004). Daging ikan hiu umumnya dimanfaatkan dengan cara pengasinan,

pengasapan dan pemindangan. Dagingnya dapat diolah menjadi bakso, siripnya

dibuat sup dan telah dikenal sebagai menu kelas atas di restoran-restoran

internasional. Kulit ikan hiu telah banyak dimanfaatkan untuk tas, sepatu dan

kerupuk kulit (Romimohtarto & Juwana, 2001).



B. Gelatin

1. Kolagen

       Kolagen adalah protein yang paling banyak dijumpai pada tubuh manusia,

mencakup 30 % dari berat keringnya. Kolagen berdasarkan komposisi kimia,

morfologi, distribusi, fungsi dan patologi dibedakan menjadi kolagen tipe I, II, III,

IV, dan V. Kolagen tipe I adalah yang paling banyak tersebar luas. Ia terdapat

dalam jaringan sebagai struktur yang klasik disebut serat kolagen. Serat-serat ini

menyusun tulang, dentin, tendon, dan kulit. Kolagen tipe II adalah kolagen yang

hanya terdapat dalam tulang rawan hialin dan elastis. Kolagen tipe III biasanya

berhubungan dengan kolagen tipe I dan agaknya merupakan komponen kolagen

utama dari serat retikulin. Kolagen tipe IV terdapat dalam lamina basal.

Sedangkan kolagen tipe V terdapat dalam lamina basal sel-sel otot dan pembuluh

darah, dan dalam jumlah kecil dalam jaringan (Junquiera et al., 1995). Ciri utama

berbagai jenis kolagen dapat dilihat pada tabel 2.




                                         8
                                Tabel 2. Ciri utama berbagai jenis kolagen.

Jenis       Distribusi           Mikroskopi Optik         Ultrastruktur        Tempat            Interaksi           Fungsi
kolagen     Jaringan                                                           Sintesis          dengan              Utama
                                                                                                 Glikosaminogli
                                                                                                 kan
I           Kulit, tulang,       Serabut merah atau       Serabut      tebal   Fibroblas,        Interaksi tingkat   Menahan
            tendon, dentin,      kuning         sangat    berhimpit    padat   osteoblas,        rendah, terutama    tegangan
            fasia,    sklera,    biredringen, non         dengan       garis   odontoblas,       dengan dermatan
            kapsul organ,        agrifolik,      tebal,   tengah       yang    kondroblas        sulfat
            fibrokartilago       berhimpit, padat.        bervariasi
                                 Kolagen
                                 berserabut
II          Tulang    rawan      Jalinan      kolagen     Tanpa serat :        Kondroblas        Interaksi tingkat   Menahan
            hialin      dan      longgar,       hanya     serabut sangat                         tinggi, terutama    tekanan
            elastis              tampak        dengan     halus                                  dengan              intermiten
                                 pulasan pikrosirius      terpendam                              kondroitin sulfat
                                 dan      mikroskopi      dalam subtansi
                                 polarisasi               dasar berlimpah
III         Otot       polos,    Jalinan      longgar     Serat       halus    Otot     polo,    Interaksi tingkat   Pemelihara
            endoneurium,         dari serat halus         tersebar jarang-     fibroblas, sel    intermediat,        an
            arteri, uterus,      kehijauan,               jarang dengan        retikuler, sel    terutama dengan     struktural
            hati,     limpa,     argirofilik,             garis     tengah     Schwan,           heparan sulfat      dalam
            ginjal, paru         birefringen lemah,       yang        lebih    hepatosit.                            organ yang
                                 serabut retikular        merata                                                     dapat
                                                                                                                     meluas
IV          Lamina basal         Membran       tipis,     Tidak tampak         Sel endotel       Interaksi dengan    Penyokong
            epitel    dan        amorf, birefringen       serabut maupun       dan epitel,       heparan sulfat      dan
            endotel              lemah                    serat                sel otot dan                          penyaring
            membran basal                                                      sel schwan.
V           Lamina basal         Kurang data              Kurang data          Kurang data       Kurang data         Kurang
            otot                                                                                                     data
                                                                                                (Junquiera et al., 1995)




2. Sifat kimia gelatin

          Gelatin merupakan suatu jenis protein yang biasa diekstraksi dari jaringan

kolagen hewan. Gelatin merupakan protein (larut dalam air panas) yang

mempunyai berat molekul tinggi (Budavari, 1996). Berat molekul gelatin secara

umum berkisar antara 20.000-250.000 (Kennan, 1994).

          Secara fisikawi dan kimiawi, gelatin berwarna kuning cerah atau transparan,

berbentuk serpihan atau tepung, berbau dan mempunyai rasa, larut dalam air

panas, gliserol dan asam asetat, serta pelarut organik yang lain (Budavari, 1996).

Gelatin dapat mengembang dan menyerap air 5-10 kali berat asalnya. Disamping

itu, gelatin dapat menjendal dalam air dingin (US FDA, 1997).




                                                                9
      Dalam suhu atau tekanan tertentu (thixotrophic), gelatin menunjukkan

kenaikan viskositas yang reversible. Gelatin mempunyai struktur protein unik

yang dilengkapi dengan berbagai sifat fungsional (Hudson, 1994). Dalam larutan,

gelatin membentuk senyawa heliks (triple) (Veis, 1965) dan bersifat amfoter

(Budavari, 1996).



                         CH2                                         CHOH
                     CH2 CH2                                    CH2 CH2

               CH2 N      CH NH                  CH2    NH     N      CH
       CO    NH     CO         CO   CH CO   NH     CO    CH CO          CO

                                    R                    R



                    Gambar 3. Struktur kimia gelatin (Imerson, 1999)



3. Asam Amino pada gelatin

      Struktur gelatin terdiri atas rantai asam amino yang dihubungkan oleh ikatan

peptida (Gambar 3). Rantai asam amino dominan yang terdapat dalam gelatin

adalah glysin (26-34%), prolin (10-18%) dan hidroksiprolin (7-15%) (Veis, 1964;

Poppe, 1997). Beberapa jenis asam amino           lain terdapat pula dalam gelatin,

misalnya alanin (8-11%), arginin (8-9%), asam aspartat (6-7%), dan asam

glutamat (10-12%) (Hudson, 1994; Poppe, 1997). Meskipun demikian, gelatin

bukan merupakan protein yang lengkap. Hal ini karena gelatin tidak mengandung

asam amino triptofan dan hanya sedikit mengandung asam amino isoleusin,

treonin, metionin, sistein, dan sistin (Potter & Hotchkiss, 1998).




                                         10
4. Bahan baku dan produksi gelatin

      Penggunaan gelatin dalam bidang industri dari tahun ke tahun semakin

meningkat (Montero & Gomez-Guillen, 2000). Menurut SKW Biosystem (salah

satu perusahaan gelatin multinasional), penggunaan gelatin oleh industri dunia

pada tahun 1999 mencapai lebih kurang 254.000 ton, dengan pembagian 60%

untuk industri makanan dan 40% untuk industri non-makanan (Wiyono, 2001).

Pada tahun 2000, produksi gelatin dunia tercatat sekitar 220.000 ton (European

Commission Health      & Consumer Protection, 2000) atau mencapai 272.300

metrik ton (Gelatin Infocenter, 2000).

      Di Eropa Barat (pada tahun 2000), gelatin diproduksi sekitar 117.000 metrik

ton atau sekitar 45% dari produksi gelatin dunia. Dalam hal tersebut, persentase

produksi gelatin di beberapa negara Eropa Barat cukup bervariasi, misalnya:

Jerman 27,1%; Perancis 25,2%; Belgia 16,3%; Swedia 9,4%; Spanyol 7,9%; Itali

6,7%; Inggris 3,8%; Belanda 3,6%; Swis 0,0% (Gelatin Infocenter, 2000). Di lain

pihak, jumlah bahan baku total yang dibutuhkan untuk memproduksi gelatin

setiap tahun di Eropa mencapai 500.000 ton dengan produksi total mencapai

100.000 ton: Bahan baku tersebut meliputi : 52% dari kulit babi, 21% dari tulang

sapi dan 27% dari kulit sapi (Gelatin Infocenter, 2000).

      Di Indonesia, penggunaan gelatin dalam bidang industri tidak diketahui

jumlahnya secara pasti. Namun gelatin yang digunakan oleh industri-industri di

Indonesia masih merupakan bahan impor dari beberapa negara Eropa dan

Amerika dengan harga yang relatif tinggi (Astawan et al., 2002).




                                         11
5. Penggolongan gelatin komersial

       Berdasarkan proses pembuatannya gelatin komersial dapat digolongkan ke

dalam dua kelompok, yaitu : gelatin tipe A yang didapatkan dari perlakuan asam

dan gelatin tipe B yang didapatkan dari perlakuan basa. Gelatin tipe A biasanya

berasal dari kulit babi, sedangkan gelatin tipe B biasanya berasal dari tulang sapi

(Imerson, 1999).

       Gelatin tipe A dan tipe B mempunyai beberapa perbedaan. Pada kekuatan

gel yang sama, gelatin tipe A memiliki viskositas yang lebih rendah daripada

gelatin tipe B. Karekteristik kedua gelatin dapat dilihat pada tabel 3.



Tabel 3. Karekteristik gelatin tipe A dan tipe B
      Parameter             Gelatin tipe A                Gelatin tipe B
      Sumber bahan          Kulit babi                    Tulang sapi
      Perlakuan             Asam                          Basa
      Titi isoeletrik       7-9,4                         4,5-5,3

                                                                     (Imerson, 1999)



5. Pembuatan gelatin

      Dalam skala industri, gelatin diekstraksi dan dihidrolisis secara kimiawi

melalui beberapa tahap, meliputi             purifikasi/pemurnian, pemekatan dan

pengeringan (USDA National Organic Program, 2002). Secara sederhana, gelatin

diekstrak dengan air panas, asam atau basa organik. Gelatin yang diekstraksi

dengan asam organik menghasilkan gelatin tipe A, sedangkan dengan basa

organik menghasilkan gelatin tipe B. Gelatin (tipe A dan B) dapat pula dihasilkan




                                         12
secara enzimatis menggunakan enzim protease (lisil hdiroksilase dan prolil

hidroksilase) (Imerson, 1999).

     Secara umum gelatin tipe A diperoleh biasanya dari kulit atau tulang babi.

Proses pembuatan gelatin tipe A dimulai dengan penghilangan lemak dari jaringan

kolagen. Penghilangan lemak dari jaringan kolagen dilakukan dengan beberapa

cara, meliputi sentrifugasi dalam drum pemanas berotasi dengan temperatur uap

antara 60°-65° C, atau sekitar 150°-160°F (Hinterwaldner, 1977), yang disertai

dengan pemberian pelarut berbahan dasar petroleum (minyak bumi) seperti

tetrachloroethylene (TCE) (Norris, 1982) dan pemberian hidrogen peroksida yang

dicampur dengan mineral tembaga (Cu) dalam maserator (Keenan, 1994). Setelah

lemak dihilangkan, kolagen selanjutnya direndam dalam asam organik (HCl,

H3PO4, atau H2SO4) selama 8-30 jam, pada pH 1-4 (Hinterwaldner, 1977; Keenan,

1994; Cole, 2000; Ledward, 2000). Perendaman ini menyebabkan sampel kolagen

mengembang dua atau tiga kali dari ukuran semula (Ledward, 2000). Kolagen

yang diperoleh kemudian dicuci dengan air mengalir, diekstraksi dengan air

panas dan disaring dengan kolom pertukaran ion (anion) untuk mengurangi

kandungan abu atau mineral tertentu, sehingga dihasilkan larutan gelatin. Larutan

gelatin kemudian dipekatkan dengan vakum atau penyaring ultra hingga mencapai

konsentrasi 15-35% dan pH antara 3,5-6. Larutan gelatin kemudian dievaporasi

sampai padat (50%), dan disterilisasi pada suhu antara 248-303°F selama 13

menit. Selanjutnya gelatin dikeringkan dalam oven pada suhu lebih kurang 158°F.

Proses pengeringan ini merupakan proses terakhir pembuatan gelatin tipe A

(Hinterwaldner, 1977).




                                       13
     Gelatin tipe B sebagian besar dibuat dari kolagen kulit dan tulang sapi.

Gelatin tipe ini dibuat dengan menghancurkan bahan (tulang) terlebih dahulu.

Tulang tersebut kemudian dimasak pada suhu 180-250°F, disentrifugasi dan

dikeringkan pada suhu 160-270°F. Penghilangan lemak pada pembuatan gelatin

tipe B dilakukan pula seperti halnya pada pembuatan gelatin tipe A. Penghilangan

lemak dari tulang dilakukan dengan menggunakan HCl 4-6% selama 5-7 hari

(Garono, et al., 1956). Tulang yang telah dihilangkan lemaknya disebut “ossein”.

Ossein ini kemudian dicuci dalam beberapa tingkat sampai kotoran hilang. Setelah

itu, ossein dilarutkan dalam kalsium hidroksida 1-4% dengan pengaturan pH

sekitar 12-12,7 selama 35-70 hari, dan pengadukan selama seminggu untuk

menghilangkan komponen non-kolagen pada ossein tersebut. Ossein kemudian

dicuci dengan air mengalir (50-100 bilasan per pound). Selama proses pencucian,

asam mineral (HCl atau H2SO4) ditambahkan untuk menetralkan ossein, dengan

pH akhir antara 5-7. Gelatin kemudian diekstrak dari ossein dengan menggunakan

air panas. Untuk menghilangkan kotoran, larutan gelatin disaring menggunakan

plat selulosa atau diatomaceous dan setelah itu dideionisasi menggunakan anion-

kation berbahan dasar resin/damar. Larutan gelatin dievaporasi hingga mencapai

konsentrasi antara 15-45%. Gelatin yang sudah pekat disaring, diatur pH-nya

antara 5-7 dan disterilisasi pada suhu antara 280-290°F selama 8-12 menit, serta

didinginkan dan dikering-uapkan selama 1-3 jam. Gelatin tersebut selanjutnya

disaring dengan saringan berukuran 80 sampai 30 mesh dan dikemas (US FDA,

1997). Proses alkalinasi ini menghabiskan waktu sampai ± 20 minggu (Poppe,

1997).




                                      14
7. Reologi gelatin

       Reologi adalah ilmu yang mempelajari sifat-sifat aliran suatu bahan dan

perubahan bentuk fluida (Heldman & Singh, 1991). Cairan, gas dan zat padat

tertentu termasuk kedalam kelompok fluida. Sifat fisik yang termasuk dalam sifat-

sifat reologi meiputi : kekentalan, kelengketan, elastisitas, plastisitas, kelenturan,

kekenyalan, dan sejenisnya. Sifat-sifat ini sangat penting dalam kaitannya dengan

mutu produk pangan berbentuk cair, kental, gel dan plastis. Jenis bahan yang

berbentuk demikian cukup banyak seperti dodol, selai, jelly, gelatin, madu, sari

buah, dan berbagai jenis minuman (Soewarno, 1990).

a. Viskositas

       Viskositas (kekentalan) adalah salah satu sifat fisik suatu cairan atau

materi cair. Viskositas juga merupakan hambatan terhadap aliran suatu cairan

yang didefinisikan sebagai rasio antara tegangan geser terhadap laju geser.

Umumnya, viskositas gelatin diukur berdasarkan waktu aliran dari larutan gelatin

menggunakan alat viskometer. Pengukuran viskositas gelatin dilakukan pada

konsentrasi 6,67 %. Gelatin mempunyai nilai viskositas bervariasi antara 1,5-7,5

m Pa s (Imerson, 1999)

b. Kekuatan gel

       Kemampuan gelatin membentuk gel merupakan karekteristik yang penting

dimiliki gelatin. Untuk mengetahui dan mengevaluasi kemampuan ini maka

digunakan konsep kekuatan gel. Kekuatan gel didefinisikan sebagai berat (gram)

yang dibutuhkan untuk menahan permukaan gel dan dari tekanan sebuah piston

berdiameter 12,7 mm pada kedalaman 4 mm. Gel yang diukur kekuatannya pada
                                                                       o
konsentrasi 6,67 % dan didiamkan terlebih dahulu pada suhu 10              C (Imerson,




                                         15
1999). Gelatin mempunyai kekuatan gel yang dihitung dengan satuan Bloom

(Bloom, 1925). Gelatin komersial mempunyai kekuatan gel standar antara 90

sampai 300 Bloom (Igoe, 1983).



8. Penggunaan gelatin

     Gelatin mempunyai sejumlah penerapan dan penggunaan yang sangat

penting (Hudson, 1994; Keenan, 1994; Cole, 2000; Poppe, 1997; Ledward, 2000),

terutama dalam industri makanan/minuman, farmasi, kedokteran, dan fotografi

(Imerson, 1999).

     Dalam industri makanan/minuman, gelatin banyak dimanfaatkan sebagai

bahan penstabil (stabilizer) es krim, keju dan keju lunak yang terkandung dalam

makanan berbuih atau salad buah (McWilliams, 2001); penjernih anggur putih

(Vine, 1999), bir (Brewers Resource, 2001), jus buah dan sayuran, khususnya jus

apel (Tressler & Joslyn, 1954; Peterson & Johnson, 1978) dan jus buah “pear”

(Lee & Lee, 1999); pengental (thickener) yoghurt pada konsentrasi 0,3-0,5%; dan

pembungkus makanan yang dapat dimakan (edible coating) pada produk daging

dan manisan (McCormick, 1987). Selain itu gelatin juga digunakan sebagai

pengemulsi (emulsifier) dan pembuat gel (gelling agent) pada produk-produk

makanan lain (Astawan et al., 2002; Gass, 2001; Gudmundsson, 2002; Imerson,

1999).

     Dalam industri farmasi dan kedokteran, gelatin banyak dimanfaatkan

sebagai bahan pembuat kapsul atau pengikat (binder) tablet (Ash & Ash, 1995);

preparasi vitamin dan pembuat spons sintetis, serta plasma expander (Gelatin

Infocenter, 2000). Sementara dalam industri fotografi, gelatin dimanfaatkan




                                      16
sebagai bahan pembuat lapisan film atau kertas foto berwarna, film grafis dan

sinar x, serta tinta cetak printer (Gelatin Infocenter, 2000).



C. Hipotesis

       Tulang ikan hiu dapat dijadikan sebagai sumber gelatin yang potensial

karena gelatin dapat diperoleh dari kolagen tulang dan kulit. Karena bahan yang

digunakan merupakan tulang rawan (berbahan lunak), gelatin tipe A mempunyai

kualitas yang lebih baik daripada gelatin tipe B.




                                          17
                                     III. METODE



A. Bahan

          Bahan baku yang digunakan untuk penelitian ini adalah tulang ikan hiu.

Bahan tersebut diperoleh dari beberapa Tempat Pelelangan Ikan (TPI) di Pantai

Selatan DIY. Bahan-bahan lainnya adalah Asam Asetat, Natrium Hidroksida,

Aquades, dan gelatin komersial (Merck).




B. Alat

          Alat-alat yang digunakan dalam penelitian ini adalah hot plate (Simarec),

rotavapor (Buchi), oven, viskometer (Rotovisco 20), universal testing instrument

(Llyod/1000S), indikator universal, dan spektrofotometer (Spectronic 20 +D).




C. Rancangan Percobaan

          Penelitian ini menggunakan rancangan acak lengkap (CRD) dengan 3

perlakuan dan 3 ulangan. Dalam penelitian ini kualitas gelatin tulang ikan hiu

yang diperoleh dari pelarut asam dan basa akan dibandingkan dengan gelatin

komersial. Pengujian kualitas gelatin meliputi : kekuatan gel, kekentalan, waktu

gel mencair, kekeruhan, pH, dan uji organoleptik.




                                         18
D. Cara Kerja

1. Pengambilan sampel

       Sampel ikan hiu didapatkan dari TPI (Tempat Pelelangan Ikan) Pantai

Baron, Gunung Kidul, D. I. Y. Sampel ikan hiu yang didapatkan ditimbang,

diidentifikasi jenisnya dan dimasukan ke dalam ice box dengan suhu ± 4 0C.

Sampel ikan hiu mempunyai berat ± 2 kg. Kemudian sampel dibawa ke

laboratorium Biokimia Fakultas Biologi UGM untuk diambil tulangnya dan

kemudian dibuat gelatin.



2. Pembuatan gelatin dari tulang ikan hiu

       Menurut Astawan et al (2002), proses pembuatan gelatin dapat dilakukan

dengan 2 cara, yaitu dengan proses asam dan basa. Dalam penelitian ini kedua

metode ekstraksi dilakukan. Sampel tulang ikan hiu terlebih dahulu dipotong-

potong dan dibersihkan. Tulang ikan hiu sebanyak 200 gr dilarutkan dengan asam

asetat 1,5% selama 12 jam untuk estraksi dengan pelarut asam. Untuk ekstraksi

dengan pelarut basa, tulang ikan hiu direndam dalam NaOH 0,3 % selama 48 jam.

Kemudian kolagen yang diperoleh dari ke dua pelarut dicuci dengan air mengalir

hingga pH netral. Setelah proses pencucian, kolagen diekstrak dengan air panas

suhu 800C selama 2 jam (perbandingan tulang dan air adalah 1 : 2). Larutan

gelatin yang diperoleh kemudian disaring dengan saringan ukuran 40 mesh,

dipekatkan dengan rotavapor (Buchi). Selanjutnya larutan gelatin dikeringkan

dengan oven dan kemudian digiling. Gelatin yang diperoleh dengan pelarut asam

disebut dengan gelatin tipe A, sedangkan yang diperoleh dengan pelarut basa

disebut gelatin tipe B.




                                     19
3. Pengujian kualitas gelatin

a. Viskositas (kekentalan)

       Viskositas gelatin    diukur dengan    menggunakan alat Viskometer

Rotovisvo. Gelatin komersial, gelatin tipe A dan gelatin tipe B terlebih dahulu

dibuat dalam konsentrasi 6,67 % dengan menggunakan pelarut aquades.

Kemudian sebanyak 50 ml larutan gelatin dituangkan ke dalam beker gelas untuk

tempat pengukuran viskositas. Kemudian diukur viskositasnya pada kecepatan 12

rpm dengan model jarum tipe rf. Nilai viskositas dinyatakan dalam satuan

centipoise (cP).

b. Kekuatan gel

       Gelatin komersial, gelatin tipe A dan gelatin tipe B dibuat dalam

konsentrasi 6,67 % dengan menggunakan pelarut aquades. Larutan gelatin diambil

sebanyak 15 mL kemudian ditempatkan pada botol gelas dengan volume 20 mL.

Sampel diinkubasi pada suhu 100 C selama 17 + 2 jam. Kemudian gelatin yang

sudah menjendal diukur kekuatan gelnya dengan menggunakan alat Universal

testing instrumen (Llyod/1000S) pada kecepatan probe 2 mm/detik, kedalaman 4

mm, kecepatan kertas grafik 12 mm/menit, diameter probe 12,7 mm. Selanjutnya

kekuatan gel (bloom) dihitung dengan formula: Kekuatan gel (bloom) = 2,86 x

10–3 G + 20, dengan G adalah dyne/cm2 (Stainsby, 1977).

c. Waktu gel mencair

       Gelatin komersial, gelatin tipe A dan gelatin tipe B dibuat dalam

konsentrasi 6,67 %. Kemudian diambil 15 ml dan ditempatkan pada botol gelas

berukuran 20 ml untuk disimpan ke dalam lemari es selama 1 hari atau sampai




                                      20
membentuk gel. Gelatin yang sudah menjendal dicatat waktunya sampai mencair

sempurna pada suhu kamar.

d. Analisis kejernihan dan pengukuran pH

       Gelatin baik yang komersial, gelatin tipe A dan gelatin tipe B dibuat dalam

konsentrasi 6,67 %. Kemudian diukur absorbansinya dengan menggunakan

spektrofotometer dengan panjang gelaombang 600 nm. Sebagai blanko digunakan

aquades. pH sampel gelatin diukur dengan menggunakan indikator universal.

e. Uji organoleptik

        Uji organoleptik dilakukan dengan metode hedonik terhadap 30 orang

panelis siswa Sekolah Dasar Klegung 01 Tempel Sleman, dengan kisaran umur

11-12 tahun. Skala yang digunakan adalah 1-5 dengan nilai paling rendah 1

(sangat tidak suka) dan nilai paling tinggi adalah 5 (sangat suka). Penilaian

dilakukan terhadap warna, aroma dan rasa. Gelatin yang diujikan terlebih dahulu

dibuat dalam bentuk jelly dengan komposisi        gelatin : air = 70 gr : 1 L.

Pengulangan untuk masing-masing gelatin sebanyak 2 kali. Setiap kali mencoba

responden diwajibkan untuk berkumur dengan air putih terlebih dahulu. Contoh

kuisioner terdapat pada gambar 1 yang terdapat dalam lampiran.



D. Analisis Statistik

       Untuk mengetahui ada tidaknya perbedaan kualitas organoleptik antara

ketiga macam gelatin maka dilakukan uji statistik ANOVA (Analysis of Variance)

dan dilajutkan dengan uji DMRT dengan aplikasi program komputer SPSS for

Windows versi 10 (Gomez & Gomez, 1995).




                                       21
                                                      IV. HASIL DAN PEMBAHASAN



A. Persentase Gelatin Yang Dihasilkan Dari Tulang Ikan Hiu

      Hasil penelitian menunjukan, bahwa ekstraksi dengan pelarut basa

menghasilkan kadar gelatin yang lebih besar bila dibandingkan dengan ekstraksi

menggunakan pelarut asam. Pelarut asam mampu menghasilkan gelatin sebesar

3,57% sedangkan pelarut basa mampu menghasilkan gelatin 4,02%, atau dengan

selisih perbandingan antara kedua macam pelarut sebesar 0,48%.




                                                    4,1                               4,052± 0,2
               Persentase gelatin yang dihasilkan




                                                     4

                                                    3,9

                                                    3,8
                              (%)




                                                    3,7
                                                           3,57± 0,2
                                                    3,6

                                                    3,5

                                                    3,4

                                                    3,3
                                                           Tipe A                      Tipe B
                                                                       Tipe Gelatin



       Gambar 4. Persentase gelatin yang dihasilkan dari tulang ikan hiu



      Adanya perbedaan persentase gelatin yang dihasilkan oleh kedua macam

pelarut diperkirakan karena kesesuaian antara penggunaan pelarut dalam proses

ekstraksi dan bahan bakunya. Menurut Utama (1997), bahwa pelarut basa (sodium

hidtoksida/NaOH) banyak digunakan untuk mengekstraksi gelatin dari bahan

baku yang keras seperti tulang hewan yang berumur tua, sedangkan pelarut asam



                                                                       22
(asam asetat/CH3COOH) biasa digunakan untuk mengekstraksi gelatin dari bahan

baku yang lunak seperti kulit hewan muda. Oleh karena itu penggunaan pelarut

sodium    hidroksida   diperkirakan   lebih   cepat   menghidrolisis    kolagen,

dibandingkan dengan pelarut asam asetat.

      Terjadinya perbedaan persentase gelatin yang dihasilkan diduga pula

dipengaruhi oleh lama waktu ekstraksi. Ekstraksi gelatin dengan basa dilakukan

selama hampir ± 48 jam, oleh karena itu gelatin yang terdapat dalam jaringan

tulang ikan hiu tersebut diperkirakan terekstraksi lebih banyak dibandingkan

dengan ekstraksi gelatin menggunakan asam yang hanya dilakukan selama lebih

kurang 12 jam.     Perbedaan waktu ekstraksi ini mengacu pada metode yang

dilakukan Astawan et al. (2002) yang menggunakan ikan cucut sebagai bahan

baku. Metode yang sama juga digunakan untuk ekstraksi gelatin dari kulit ikan

pari (Prabowo et al., 2004).

      Menurut Lehninger (1982), pelarut basa akan mengikat gugus asam

(karboksil) yang terdapat dalam asam amino pada gelatin, sedangkan pelarut asam

akan mengikat gugus basa (amino) yang terdapat dalam asam amino pada gelatin.

Perbedaan ini akan mengakibatkan perbedaan pada struktur protein gelatin

Sehingga gelatin yang dihasilkan kedua macam pelarut menjadi berbeda.

       Gelatin yang diperoleh dari tulang ikan hiu lebih rendah (tipe A dan B)

bila dibandingkan dengan gelatin dari kulit ikan pari dan tulang anak sapi dalam

menghasilkan gelatin. Gelatin yang dihasilkan oleh kulit ikan pari sebesar

10,64% untuk tipe A dan 19,69%, untuk tipe B (Prabowo et al., 2004). Sedangkan

gelatin yang dihasilkan dari tulang anak sapi sebesar 23,42% ( Poppe, 1977).

Perbedaan persentase gelatin yang dihasilkan disebabkan oleh perbedaan jenis




                                       23
kolagen. Tulang rawan ikan hiu termasuk ke dalam jenis kolagen tipe II,

sedangkan kulit dan tulang sapi termasuk kedalam jenis kolagen tipe I. Kolagen

tipe II mempunyai struktur yang lebih longgar daripada kolagen tipe I. Selain itu

kolagen tipe II mempunyai interaksi tingkat tinggi dengan glikosaminoglikan.

Sehingga kolagen tipe II tidak mudah untuk dihidrolisis (Junquiera et al., 1995).

Oleh karena itu gelatin yang dihasilkan dari tulang ikan hiu lebih sedikit daripada

gelatin yang dihasilkan oleh kulit pari dan tulang anak sapi.



B. Kekuatan Gel Gelatin Ikan Hiu

      Kekuatan gel pada gelatin dinyatakan secara internasional dalam satuan

Bloom. Kekuatan gel pada gelatin sangat berguna untuk menentukan kemampuan

gelatin membentuk gel secara sempurna atau sesuai dengan kualitas yang

dikehendaki, terutama untuk aplikasi dalam berbagai produk industri.

      Pengentalan dan pembentukan gel pada gelatin merupakan akibat oleh

pengembangan molekul gelatin tersebut pada waktu pemanasan. Panas akan

membuka ikatan-ikatan pada molekul gelatin dan cairan yang semula bebas

mengalir disekitar molekul gelatin menjadi terperangkap di dalam struktur

tersebut, sehingga larutan menjadi kental (Stainsby, 1977). Setelah semua cairan

terperangkap menjadi larutan kental, larutan tersebut akan membentuk gel secara

sempurna jika disimpan pada suhu lemari es ± 100C selama 17 + 2 jam




                                         24
                                      250
                                                                              202,2 ± 0

                                      200




               Kekuatan gel (Bloom)
                                            163,17 ± 7,5


                                      150                       117,2 ± 0,9


                                      100


                                       50


                                        0
                                            Komersial              Tipe A      Tipe B
                                                            Tipe Gelatin


          Gambar 5. Kekuatan gel gelatin tulang ikan hiu tipe A dan B
                    dengan gelatin komersial



      Berdasarkan hasil analisis, kekuatan gel gelatin tulang ikan hiu tipe B

adalah 202 bloom, relatif lebih tinggi dibandingkan gelatin tulang ikan hiu tipe A

sebesar 117,2 bloom dan gelatin komersial sebesar 163,17 bloom (Gambar 5).

Adapun kekuatan gelatin tulang ikan hiu tipe A relatif lebih rendah dibandingkan

dengan gelatin komersial, tetapi masih berada dalam kisaran standar gelatin pada

umumnya yaitu 90-300 bloom (Igoe, 1983). Terjadinya perbedaan kekuatan gel

pada masing-masing gelatin dapat disebabkan oleh perbedaan pH pada masing-

masing gelatin. Gelatin tipe A mempunyai pH 6 dengan titik isoelektrik 7-9,4,

gelatin tipe B mempunyai pH 5 dengan titik isoeletrik 4,5-5,3 dan gelatin

komersial mempunyai pH 5,8 dengan titik isoeletrik 4,7-4,8. Menurut Hawk

(1965), larutan gelatin yang mempunyai nilai pH semakin mendekati titik

isoelektrik maka larutan gelatin tersebut semakin siap membentuk gel. Hal ini

berkaitan dengan sifat protein yang mengendap pada titik isoelektrik. Gelatin tipe

B mempunyai nilai pH yang ada kisaran titik isoelektriknya, sedangkan gelatin



                                                           25
komersial dan tipe A mempunyai nilai pH yang jauh dari titik isoeletriknya.

Sehingga gelatin tipe B mempunyai kekuatan gel yang lebih tinggi dibanding

gelatin komersial dan tipe A.

       Menurut Montero & Gomez (2000), hidrolisis dengan pelarut basa (Tipe

B) dapat mempercepat proses dan meningkatan kekuatan bloom gelatin yang

diperoleh, akan tetapi hidrolisis dengan basa ternyata tidak dapat digunakan dalam

industri pembuatan gelatin berbahan dasar ikan.



C. Kekentalan Gelatin Ikan Hiu

       Kekentalan (viskositas) adalah salah satu sifat fisik suatu cairan atau

materi cair. Viskositas juga merupakan hambatan terhadap aliran suatu cairan

yang didefinisikan sebagai rasio antara tegangan geser (shear stress) terhadap laju

geser (shear rate) (Astawan et al., 2002).

       .

                               70
                                                      62,5 ± 0
                               60
                                                                 50 ± 0

                               50   45,8 ± 2,5
             Viskositas (cP)




                               40

                               30

                               20

                               10

                               0
                                    Komersial      Tipe A        Tipe B
                                                 Tipe Gelatin



        Gambar 6. Viskositas gelatin tulang ikan hiu tipe A dan B dengan
                  gelatin komersial.




                                                 26
       Berdasarkan Gambar 6, terlihat bahwa gelatin tipe A mempunyai nilai

kekentalan yang lebih tinggi dibanding nilai kekentalan gelatin tipe B dan gelatin

komersial. Kekentalan gelatin tipe A sebesar 62,5 cP, tipe B sebesar 50 cP dan

gelatin komersial sebesar 45,8 cP. Menurut Staindsby (1977), kekentalan suatu

larutan dipengaruhi oleh panjang atau tidaknya rantai asam amino suatu larutan.

Semakin panjang rantai asam amino suatu larutan akan memperbesar nilai

hambatan aliran suatu cairan, sehingga nilai kekentalannya akan semakin besar.

Nilai kekentalan yang lebih tinggi pada gelatin tipe A menunjukan bahwa gelatin

tipe A mempunyai rantai asam amino yang lebih panjang daripada gelatin tipe B

dan komersial.



D. Waktu Mencair Gel Gelatin Ikan Hiu

       Gelatin tulang ikan hiu tipe A mencair dalam waktu yang relatif lebih lama

dibandingkan dengan gelatin tulang ikan hiu tipe B maupun gelatin komersial.

Gambar 7 memperlihatkan bahwa gelatin tulang ikan hiu mencair sempurna

dalam waktu 95 menit, sedangkan gelatin tulang ikan hiu tipe B mencair setelah

75 menit dan gelatin komersial adalah 55 menit.
                        Waktu gel mencair (menit)




                                                                          95
                                                    100
                                                    80                                65
                                                             55
                                                    60
                                                    40
                                                    20
                                                     0
                                                          Komersial     Tipe A       Tipe B
                                                                      Tipe Gelatin



       Gambar 7. Waktu gel mencair gelatin tulang ikan hiu tipe A, tipe B
                 dan gelatin komersial



                                                                  27
      Pengukuran lamanya gel mencair merupakan parameter yang diukur untuk

menggambarkan keteguhan gel. Pengukuran lamanya gel mencair dilakukan pada

suhu kamar, sampai gel mencair sempurna. Lebih lamanya gel tipe A mencair

sempurna menunjukkan bahwa gel tipe A memiliki rantai asam amino lebih

panjang dan memiliki lebih banyak ikatan silang antar molekul dibandingkan gel

komersial dan gel tipe B. Ikatan silang antar molekul inilah yang membuat gel

bertahan lama untuk tidak mencair. Ikatan-ikatan antar molekul akan membuat

struktur molekul gel lebih stabil dan teguh. Sehingga semakin lama gel mencair,

semakin tinggi keteguhan gelnya (Astawan et al., 2002)



E. Tingkat Kejernihan

       Gelatin komersial mempunyai nilai kejernihan yang lebih baik bila

dibandingkan dengan gelatin tipe A dan gelatin tipe B. Hal ini terlihat dengan

nilai kekeruhan yang lebih rendah bila dibandingkan dengan gelatin tipe A dan

tipe B (gambar 8).


                                0,9                                     0,825 ± 0,15
                                0,8
                                0,7
            Tingkat kekeruhan




                                                           0,54 ± 0,2
                                0,6
               (absorbansi)




                                0,5
                                0,4
                                0,3   0,144 ± 0,009
                                0,2
                                0,1
                                  0
                                      Komersial             Tipe A         Tipe B
                                                      Tipe Gelatin


Gambar 8. Tingkat kekeruhan gelatin tulang ikan hiu tipe A dan tipe B dengan
      gelatin komersial




                                                      28
       Gelatin tulang ikan hiu (terutama tipe B) memiliki tingkat kejernihan yang

lebih rendah bila dibandingkan dengan gelatin komersial. Hal ini dimungkinkan

oleh banyaknya residu yang dihasilkan pada waktu proses ekstraksi (terutama

dengan pelarut basa).

       Perbedaan proses pembuatan antara gelatin komersial dengan skala

industri dan gelatin tulang ikan hiu dengan skala laboratorium juga mempengaruhi

perbedaan tingkat kejernihan gelatin. Proses pembuatan gelatin tulang ikan hiu

lebih sederhana dibandingkan dengan proses pembuatan gelatin komersial. Dalam

proses pembuatannya, bahan baku gelatin komersial terlebih dahulu dihilangkan

lemaknya dari jaringan kolagen dengan menggunakan petroleum eter atau dengan

sentifugasi   drum   pemanas   berotasi.    Selain   itu   proses   penyaringannya

menggunakan kolom pertukaran ion (Hinterwaldner, 1977). Sehingga gelatin yang

dihasilkan lebih murni dan jernih daripada gelatin tipe A dan Tipe B (Gambar 2

dan 3 dalam lampiran).



F. Organoleptik Gelatin Ikan Hiu

       Uji organoleptik dilakukan untuk mengetahui tingkat penerimaan

masyarakat akan produk gelatin yang dihasilkan. Uji organoleptik meliputi rasa,

bau dan warna jelly gelatin.




                                       29
       Tabel 4. Hasil uji organoleptik jelly gelatin
       Tipe gelatin           Rasa                Bau                Warna
        Komersial             3,56a               3,4a               3,56a
          Tipe A              2,38b              2,72b               3,03b
          Tipe B              2,36c              2,08c                2,5c
.
Ket : 1-1,5 : sangat tidak suka; 1,6—2,5 : tidak suka; 2,6-3,5 : cukup suka; 3,6-
4,5 : suka; 4,5-5 :sangat suka. Angka yang diikuti huruf yang sama pada setiap
kolom tidak berbeda nyata (N=30, p < 0,05). Hasil ANOVA dapat dilihat pada
tabel 1 dalam lampiran.


       Berdasarkan tabel 4, terlihat bahwa jelly gelatin komersial lebih disukai

bila dibandingkan dengan gelatin tipe A dan tipe B. Di sini terlihat bahwa dari

segi rasa gelatin komersial mempunyai nilai kesukaan sebesar 3,56 (suka), tipe A

sebesar 2,38 (tidak suka) dan tipe B sebesar 2,36 (tidak suka). Gelatin komersial

lebih disukai daripada gelatin tipe A dan tipe B, hal ini kemungkinan berkaitan

dengan tingkat kemanisan dan kepahitan jelly gelatin yang diuji (Tabel 5)



           Tabel 5. Tingkat kemanisan dan kepahitan pada jelly gelatin
    Jelly gelatin             Tingkat kemanisan            Tingkat kepahitan
    Komersial                 2,67                         1,43

    Tipe A                    2,08                         1,95
    Tipe B                    1,92                         2,26


       Dari tabel 5, terlihat bahwa jelly gelatin komersial mempunyai tingkat

kemanisan yang lebih tinggi bila dibandingkan dengan jelly gelatin tipe A dan

jelly gelatin tipe B. Selain itu tingkat kepahitan juga menunjukan bahwa jelly

gelatin tipe B mempunyai tingkat kepahitan yang lebih tinggi bila dibandingkan

dengan jelly gelatin tipe A dan jelly gelatin komersial.




                                         30
       Untuk penilaian terhadap bau jelly gelatin, diketahui bahwa jelly gelatin

komersial lebih disukai dibanding dengan jelly gelatin tipe A dan jelly gelatin tipe

B. Jelly gelatin komersial mempunyai nilai tingkat kesukaan sebesar 3,4 (cukup

suka), tipe A sebesar 2,72 (cukup suka) dan tipe B sebesar 2,08 (tidak suka).

       Perbedaan tingkat penerimaan bau pada ketiga jenis gelatin disebabkan

oleh aroma amis yang ditimbulkan oleh jelly gelatin tipe B dan tipe A. Kedua

gelatin ini berbahan dasar ikan laut yang pada umumnya, mempunyai bau amis

yang lebih kuat dibanding ikan air tawar. Hal ini juga dibuktikan dengan hasil uji

organoleptik pada tabel 6 dibawah ini.



               Tabel 6. Tingkat kebauan dan keamisan jelly gelatin
   Jelly gelatin              Tingkat kebauan           Tingkat keamisan

   Komersial                  1,55                      1,45

   Tipe A                     3,61                      3,8

   Tipe B                     3,68                      4


       Pada tabel 6, terlihat bahwa jelly gelatin tipe B mempunyai tingkat

kebauan dan keamisan yang lebih tinggi bila dibandingkan dengan jelly gelatin

tipe A dan jelly gelatin komersial.

       Untuk kualitas warna jelly gelatin, jelly gelatin komersial yang berwarna

kuning ternyata lebih disukai daripada jelly gelatin tipe A yang berwarna orange

kehitaman-hitaman dan jelly gelatin tipe B yang berwarna hijau kehitaman-

hitaman (gambar lampiran 3). Hal ini terlihat pada tabel 4, dimana jelly gelatin

komersial mempunyai nilai kesukaan sebesar 3,56 (suka), jelly gelatin tipe A

sebesar 3,03 (cukup suka) dan nilai tingkat kesukaan jelly gelatin tipe B sebesar

2,5 (tidak suka). Perbedaan tingkat penerimaan akan warna juga berhubungan



                                         31
dengan tingkat kekeruhan gelatin. Gelatin komersial mempunyai tingkat

kekeruhan yang paling rendah dibanding tipe B dan tipe A.

       Secara keseluruhan nilai kesukaan terhadap rasa, bau dan warna jelly

gelatin menunjukan hasil bahwa jelly gelatin yang mempunyai nilai kesukaan

paling besar adalah jelly gelatin komersial dengan nilai total kesukaan sebesar 10,

52, diikuti tipe A dengan nilai total kesukaan sebesar 8,13 dan tipe B dengan nilai

total kesukaan sebesar 6,94. Gelatin yang berasal dari tulang ikan hiu kurang

disukai dibanding gelatin komersial disebabkan oleh kandungan ureanya yang

cukup tinggi. Menurut Romimohtarto & Juwana (2001), kandungan urea ikan hiu

sebesar 2-2,5 %. Sedangkan ikan bertulang keras hanya mengandung urea sebesar

0,05 %. Setelah hiu mati, maka urea yang terkandung di dalam ikan hiu akan

diubah oleh enzim urease membentuk senyawa karbondioksida dan amonia.

Kandungan amonia inilah yang mempengaruhi nilai kesukaan pada gelatin tulang

ikan hiu.

       Selain itu proses pembuatan gelatin tulang ikan hiu yang lebih serdehana

daripada proses pembuatan gelatin komersial juga mempengaruhi nilai kesukaan

gelatin tulang ikan hiu. Proses pembuatan gelatin tulang ikan hiu yang lebih

sederhana menghasilkan gelatin yang lebih kasar dan keruh.       Sehingga gelatin

yang dihasilkan dari tulang ikan hiu kurang disukai bila dibandingkan dengan

gelatin komersial.




                                        32
                      V. KESIMPULAN DAN SARAN




A. Kesimpulan



   1. Gelatin yang dihasilkan dari    tulang ikan hiu kurang potensial untuk

      dijadikan sumber gelatin alternatif karena gelatin yang dihasilkan lebih

      rendah, dibanding dengan gelatin yang dihasilkan dari kulit pari dan tulang

      sapi. Ekstraksi gelatin dari tulang ikan hiu menggunakan pelarut basa

      menghasilkan gelatin lebih banyak sebesar 4,02%, dibanding dengan

      pelarut asam sebesar 3,57 %.

   2. Secara reologi (viskositas dan waktu gel mencair) gelatin tipe A

      mempunyai kualtias yang lebih baik bila dibandingkan dengan gelatin tipe

      B, dan komersial. Untuk kekuatan gel gelatin tipe B mempunyai kualitas

      yang lebih baik. Sedangkan untuk tingkat kejernihan, gelatin komersial

      memiliki tingkat kejernihan yang paling tinggi. Untuk tingkat kesukaan

      gelatin, urutan tingkat kesukaan gelatin dari yang paling disukai adalah

      gelatin komersial, tipe A dan tipe B. Gelatin tulang ikan hiu kurang cocok

      untuk diaplikasikan dalam produk makanan.




                                      33
B. Saran

      Saran yang dapat disampaikan dalam penelitian ini, adalah perlunya

dilakukan penelitian lebih lanjut mengenai cara menghilangkan kandungan urea,

bau amis dan meningkatkan kejernihan serta rasa gelatin yang dihasilkan dari

tulang ikan hiu, sehingga dapat diaplikasikan dalam industri makanan.




                                       34
                             DAFTAR PUSTAKA




Anonim, 2002. What Is Shark Cartilage?. http://www.realife.com/whtisshk.html.
   Akses 29 Desember 2004

Anonim, 2003.Black Tip Shark. http://www.flmnh.ufl.edu/fish /Gallery/ Descript/
   Blacktip/Blacktipshark.html. Akses 25 Mei 2005.

Anonim. 2004. Ikan Bergigi Taring Tajam. Http:/www.freshwell.com. Akses 29
   Desember 2004

Anonymus, 1988. Ensiklopedia Indonesia : Seri Fauna. PT Dai Nippon Printing
   Ind. Jakarta.

Ash, M. & I. Ash. 1997. Handbook of Food Additives. Brookfield, VT: Gower
   Publishing.


Astawan, M., P. Hariyadi & A. Mulyani. 2002. Analisis Sifat Reologi Gelatin dari
   Kulit Ikan Cucut. Jurnal Tekno. & Industri Pangan, XIII (1) : 38 – 45.


Bloom, O.T. 1925. Machine for testing jelly strength of glue, gelatins, and the
      like. US Patent #1,540,979.


Brewers Resource. 2001. Included in the petition (Gass,                     2001).
   http://www.brewtek.com/finings_article.html. Akses Juni 2002.


Budavari, S. 1996. Merck Index, (12th ed.) Whitehouse Station, NJ: Merck.


Choi, S. S. & J. M. Regenstein. 2000. Physicochemical and Sensory
   Characteristics of Fish Gelatin. J. of Food Science, 65 (2) : 194


Cole, B. 2000. Gelatin, in F.J. Francis (ed.) Encyclopedia of Food Science and
   Technology 2. Wiley. New York.pp. 1183-1188.


Departemen Kelautan dan Perikanan. 2004. Hasil Tangkap Tahunan Ikan Cucut
   di Seluruh Perairan Indonesia. http://www.pelabuhanperikanan.or.id/
   sdi_kelompok.htm. Akses 6 Oktober 2004.




                                       35
European Commission Health & Consumer Protection. 2000. The Safety of
   Gelatin. Scientific Steering Commitee Report and Opinion. January 20-21


Garono, L.E., F. Kramer, and A.E. Steigmann. 1956. Gelatin extraction process.
      US Patent #2,743,265.


Gass, T. 2001. Petition for amending the National List of the USDA’s National
       Organic Program. Washington, DC:USDA/AMS/TM/NOP.


Gelatin Infocenter. 2000. Basic Press Kit.http:// www.gelatine.org. Akses Juni
       2002.


Gudmundsson, M. 2002. Rheological Properties of Fish Gelatins.J. of Food
   Science, 67 (6) : 2172 – 2175.


Hawk, 1965. Physiological Chemistry. 4th ed. Tata Mc Graw-Hill Publ. Co. Ltd,
  Bombay – New Delhi.


Heldman, D. R. Dan R. P. Singh. 1991. Food Processing Enginering. 2nd ed. AVI
   Publ. Co., Westport, connecticut.


Hinterwaldner, R. 1977. Raw Materials, in Ward, A.G. and A. Courts. 1977. The
   Science and Technology of Gelatin. Academic. London, UK. pp. 295-314.


Hudson, C.B. 1994. Gelatine-Relating structure and chemistry to functionality, in
   K. Nishihari and E. Doi, Food Hydrocolloids: Structures, Properties, and
   Functions. New York: Plenum.


Igoe, R.S. 1983. Dictionary of Food Ingredients. New York: Van Nostrand
       Reinhold.


Imerson, A. 1999. Thickening and Gelling Agents for Food. Second Ed. Aspen
   Publ. Inc. Guithersburg, Maryland. pp. 143 – 167.


Junqueira, L. C., Jose C., dan Robert O. Kelley. 1995. Histologi Dasar. Edisi ke-
   8. Penerbit Buku Kedokteran EGC. Jakarta.




                                       36
Keenan, T.R. 1994. Gelatin, in J. Kroschwitz (ed.) Kirk-Othmer Encyclopedia of
      Chemical Technology. New York: Wiley, 12: 406-416.


Ledward, D.A. 2000. Gelatin, in G.O. Phillips and P.A. Williams Food
      Hydrocolloids: 67-86. Boca Raton: CRC.


Lee, Y.C. and S.W. Lee. 1999. Quality changes during storage in Korean clear
       pear juices concentrated by three methods. Journal of Food Quality, 22:
       565-571.


Lehninger, A. L. 1982. Dasar-Dasar Biokimia. Jilid 1. Penerbit Erlangga. Jakarta.


McCormick, R. 1987. Exploiting the Novel Properties of Pectin and Gelatin Gels.
     Prepared Foods, 5: 204-205.


McWilliams, M. 2001. Foods--Experimental Perspectives. (4th ed) Englewood
      Cliffs, NJ: Prentice Hall.


Montero, P. and C. Gomez-Guillen. 2000. Extracting Conditions for Megrim
  (Lepidorombus boscii) Skin Collagen Affect Functional Properties of
  Resulting Gelatin. J. of Food Science, 65 (3) : 434 – 437.


Nelson, J. S. 1984. Fishes of The World. 2nd edition. John Willey & Sons, inc.
   New York.
Norris, F.A. 1982. Extraction of fats and oils, in D. Swern (ed.), Bailey’s
        Industrial Oil and Fat Products. New York:Wiley. pp. 175-251.


Peterson, E.M. and A. Johnson. 1978. Encyclopedia of Food Science. Westport,
       CT: AVI.


Poppe, J. 1997. Gelatin, in A. Imeson (ed.) Thickening and Gelling Agents for
       Food (2nd ed.). Blackie Academic and Professional, London. pp. 144-168.


Potter, N.N. and J.H. Hotchkiss. 1998. Food Science (5th ed.) Gaithersburg, MD:
    Aspen.




                                       37
Prabowo, Desy I. K. W dan H. N. Eko. 2004. Pemanfaatan Kulit Ikan Pari
   (Dasyatis sp.) Sebagai Sumber Gelatin Alternatif Bagi Masyarakat. GKI
   PPKB DUE-Like UGM. Yogyakarta.


Reseck, J. 1988. Marine Biology. Second edition. Prentice-Hall Inc. A Simon and
       Schuster Company. New Jersey. USA.


Romimohtarto, Kasjian dan Sri Juwana. 2001. BIOLOGI LAUT : Ilmu
  Pengetahuan tentang Biota Laut. Penerbit Djambatan. Jakarta.


Soewarno, T. S. 1990. Dasar-dasar Pengawasan dan Standarisasi Mutu. PAU
      Pangan dan Gizi IPB, Bogor.


Stainsby, G. 1977. The Gelatin Gel and The Sol-Gel Transformation. Di dalam
       Ward, A. G. Dan A. Courts (ed). The Science and Technology of Gelatin.
       Academic Press, New York.


Tressler, D.K. and M.A. Joslyn. 1954. The Chemistry and Technology of Fruit
        and Vegetable Juice Production. New York: AVI.


USDA National Organic Program. 2002. Gelatin Processing. National Organic
     Standard Board Technical Advisory Panel Review, compiled by Organic
     Materials Review Institute, March 1.


US FDA.1997. FDA Center of Biologics Evaluation and Research, Transmissible
   Spongiform Encephalopathies Advisory Committees. Transcript of Meeting
   April 23


Utama, H. 1997. Gelatin yang Bikin Heboh. Jurnal Halal LPPOM-MUI, (18) : 10
   – 12.


Veis, Arthur. 1964. The Macromolecular Chemistry of Gelatin. Academic Press
   Vine, R., E. Harkness, T. Browning, and C.Wagner. 1999. Winemaking from
   Grape Growing to Market Place. Gaithersburg, MD: Aspen.NY, pp. 6-44


Wiyono, V. S. 2001. Gelatin Halal Gelatin Haram. Jurnal Halal LPPOM-MUI,
   No. 36. Jakarta.




                                      38
LAMPIRAN




   39
Gambar 1. Kuisioner uji oragnoleptik gelatin
Kode:.........

Petunjuk:
     1.   Sebelum dan sesudah menilai rasa jelly, harap berkumur dengan air yang telah disediakan.
     2.   Harap melingkari atau memberi tanda silang pada pilihan anda

Bau:
1.Tidak berbau                                               Sangat berbau

2.Tidak amis                                                    Amis


Rasa:
3.Tidak manis                                                   manis

4.Tidak pahit                                                   pahit

5.Tidak gurih                                                   gurih


Kekenyalan :
6.Tidak kenyal                                                  kenyal


Kelembutan:
7.Tidak lembut                                                  lembut




                 8.   Apakah anda menyukai rasa jelly ini?
                             A. Sangat suka
                             B. Suka
                             C. Cukup suka
                             D. Tidak suka
                             E. Sangat tidak suka

                 9.   Apakah anda menyukai bau jelly ini?
                             a.   Sangat suka
                             b.   Suka
                             c.   Cukup suka
                             d.   Tidak suka
                             e.   Sangat tidak suka

             10.        Apakah anda menyukai warna jelly ini?
                            a.   Sangat suka
                            b.   Suka
                            c.   Cukup suka
                            d.   Tidak suka
                            e.   Sangat tidak suka

             11.        Apakah anda menyukai kekenyalan jelly ini?
                            a.   Sangat suka
                            b.   Suka
                            c.   Cukup suka
                            d.   Tidak suka
                            e.   Sangat tidak suka

             12.        Apakah anda menyukai kelembutan jelly ini?
                            a.   Sangat suka
                            b.   Suka
                            c.   Cukup suka
                            d.   Tidak suka
                            e.   Sangat tidak suka




                                                             40
Gambar 2. Perbandingan fenotipik warna gelatin komersial, gelatin tipe A dan
          gelatin tipe B




         Ket : Dari kiri-kekanan : Gelatin komersial, tipe A dan Tipe B




                                      41
Gamabr 3. Perbandingan fenotipik Jelly gelatin tipe A, gelatin tipe B dan
          komersial




Ket : Dari kiri-kekanan : Gelatin komersial, tipe A dan Tipe B




                                       42
Tabel 1. Hasil Anova uji organoleptik gelatin
                                                         Descriptives

RASA
                                                                       95% Confidence Interval
                                                                             for Mean
                                           Std.                Std.      Lower       Upper        Minimu     Maximu
               N              Mean       Deviation             Error     Bound      Bound           m          m
kontr
                   30         3.5667           .61214       .11176         3.3381       3.7952       2.50       4.50
ol
asam               30         2.3833           .67828       .12384         2.1301       2.6366       1.00       4.00
basa               30         2.3667           .97320       .17768         2.0033       2.7301       1.00       5.00
Total              90         2.7722           .94857       .09999         2.5735       2.9709       1.00       5.00

          Test of Homogeneity of Variances

RASA
  Levene
  Statistic             df1              df2               Sig.
      1.780                     2              87             .175



                                                         ANOVA

RASA
                               Sum of
                               Squares              df           Mean Square        F             Sig.
Between Groups                      28.406                 2           14.203       23.912           .000
Within Groups                       51.675                87              .594
Total                               80.081                89




                                                         Descriptives

BAU
                                                                         95% Confidence
                                                                         Interval for Mean
                                          Std.             Std.         Lower         Upper      Minimu     Maximu
               N          Mean          Deviation          Error        Bound         Bound        m          m
kontr
                   30     3.4000             .62146        .11346        3.1679       3.6321       2.50       5.00
ol
asam               30     2.7250             .49284        .08998        2.5410       2.9090       2.00       3.50
basa               30     2.0833             .72019        .13149        1.8144       2.3523       1.00       4.00
Total              90     2.7361             .81623        .08604        2.5652       2.9071       1.00       5.00

          Test of Homogeneity of Variances

BAU
  Levene
  Statistic             df1              df2               Sig.
        .619                    2              87             .541




                                                                43
                                                          ANOVA

BAU
                              Sum of
                              Squares              df          Mean Square         F           Sig.
Between Groups                    26.010                  2          13.005        33.992         .000
Within Groups                     33.285                 87              .383
Total                             59.295                 89

                                                        Descriptives

WARNA
                                                                        95% Confidence
                                                                        Interval for Mean
                                        Std.              Std.         Lower         Upper    Minimu     Maximu
               N          Mean        Deviation           Error        Bound         Bound      m          m
kontr
                   30     3.5667           .67891         .12395        3.3132       3.8202     2.50       5.00
ol
asam               30     3.0333           .60077         .10968        2.8090       3.2577     2.00       4.00
basa               30     2.5000           .65653         .11987        2.2548       2.7452     1.00       4.00
Total              90     3.0333           .77460         .08165        2.8711       3.1956     1.00       5.00

          Test of Homogeneity of Variances

WARNA
 Levene
 Statistic              df1             df2               Sig.
        .732                  2               87             .484

                                                        ANOVA

WARNA
                              Sum of
                              Squares              df          Mean Square         F           Sig.
Between Groups                  17.067                    2           8.533        20.433         .000
Within Groups                     36.333                 87              .418
Total                             53.400                 89




                                                              44

								
To top