Docstoc

Struktur Asam Amino dan Protein - PDF

Document Sample
Struktur Asam Amino dan Protein - PDF Powered By Docstoc
					     STRUKTUR ASAM AMINO DAN
             PROTEIN

                            Kata Kunci
 Asam Amino      Semua protein disusun oleh 20 jenis asam amino
                 standard. Suatu asam amino memiliki gugus amina,
                 gugus karboksilat, atom hidrogen, dan rantai
                 samping (gugus radikal R) yang berikatan dengan α
                 atom karbon (C α) membentuk asam amino primer.
                 Prolin merupakan asam amino sekunder.
 Stereoisomer    Semua 20 jenis asam amino standard tersebut,
                 kecuali glisin, memiliki 4 gugus yang berbeda yang
                 berikatan dengan atom C α sehingga dapat mem-
                 bentuk konfigurasi D atau L. Hanya konfigurasi L
                 saja yang ditemukan di dalam protein.
 Ionisasi        Gugus α-amina dan gugus α-karboksilat pada asam
                 amino dapat bertindak sebagai gugus asam-basa,
                 dapat memberikan atau menerima proton ter-
                 gantung kondisi pH. Pada pH rendah, kedua gugus
                 tersebut secara penuh dapat memberikan proton,
                 tetapi sejalan dengan peningkatan pH pertama kali
                 gugus karboksil dan kemudian gugus amina ke-
                 hilangan ion Hidrogen. Untuk 20 jenis asam amino
                 standard tersebut, pH (yaitu kondisi pH dimana
                 gugus asam amino setengahnya terdisosiasi)
                 berkisar antara 1,8 – 2,9 untuk gugus α-karboksilat
                 dan 8,8 – 10,8 untuk gugus α-amina.
 Ikatan Peptida Suatu protein merupakan untaian dari asam amino
                yang saling berikatan melalui suatu ikatan peptida.
                Ikatan peptida merupakan suatu ikatan kovalen
                antara gugus α-amino dari suatu asam amino
                dengan gugus α-karboksilat dari asam amino
                lainnya. Ketika dua asam amino bergabung dengan
                satu ikatan peptida maka dinamakan dipeptida.
                Penambahan sejumlah asam amino menghasilkan


24                                               Dasar-Dasar Biokimia
                 rantai yang panjang dari gabungan asam-asam
                 amino yang dinamakan oligopeptida dan poli-
                 peptida.
 Struktur       Suatu urutan linier asam amino yang bergabung
 Primer Protein melalui ikatan peptida disebut struktur primer suatu
                protein.
 Struktur        Struktur sekunder dari suatu protein meliputi suatu
 Sekunder         pelipatan Protein pada rantai polipeptida. Secara
                 umum ada dua bentuk umum dari struktur sekunder
                 yaitu α-helix dan β-pleated sheet (konformasi β).
                 Bentuk α-helix adalah silindris, terjadi karena
                 adanya ikatan hidrogen yang parallel sepanjang
                 sumbu helixnya. Pada tipe konformasi β, ikatan
                 hidrogen terbentuk diantara rantai polipeptida yang
                 berdekatan atau berdampingan secara parallel atau
                 anti parallel.
 Struktur        Struktur tersier protein adalah bentuk atau susunan
 Tersier         tiga Protein dimensi dari semua asam amino di
                 dalam polipeptida. Bentuk protein secara alamiah
                 atau bentuk protein aktif berada dalam bentuk
                 struktur tersier yang ditentukan oleh banyak ikatan
                 non kovalen.
 Struktur        Jika suatu protein terdiri dari dua atau lebih poli-
                 peptida.
 Quarterner      dinamakan struktur quarterner.


1. Asam Amino
      Asam amino merupakan monomer penyusun protein.
Protein pada semua spesies, dari bakteri sampai manusia,
disusun atas rangkaian 20 jenis asam amino standard yang
sama. 19 dari asam amino tersebut termasuk α asam amino
primer yang memiliki gugus amina (-NH3) dan asam
karboksilat (-COOH) yang berikatan pada atom karbon
utama, yang disebut atom C α sebab atom tersebut ber-
batasan dengan gugus karboksilat (Gb.4.1). Pada atom C α
juga berikatan atom Hidrogen dan gugus samping R yang
berbeda. Kecuali asam amino prolin yang berbeda dengan
Struktur Asam Amino dan Protein                                     25
struktur α asam amino, karena prolin digolongkan sebagai
asam amino sekunder dan biasa disebut α – asam imino.
Nama-nama asam amino biasanya disingkat, misalnya untuk
alanin disingkat Ala atau A, prolin disingkat Pro atau P.




Gb. 4.1: Struktur umum asam amino memperlihatkan
         empat gugus yang berbeda yang berikatan dengan
         atom karbon α (C α)

2. Strereoisomer
      Semua asam amino, kecuali glisin, memiliki empat
gugus yang berbeda yang membentuk tetrahedral di seputar
atom C α, sehingga atom C α tersebut disebut atom C
asimetrik (Gb. 4.1). Atom α karbon asimetrik karenanya,
merupakan pusat khiral. Seperti diketahui bahwa senyawa
yang memiliki pusat khiral terdapat dalam dua bentuk isomer
yang berbeda, yang bersifat identik dalam semua sifat-sifat
kimia dan fisiknya, kecuali satu, yakin arah perputaran sinar
terpolarisasi di dalam polarimeter. Semua 20 jenis asam
amino, kecuali glisin, bersifat optic aktif; yakni senyawa-
senyawa ini dapat memutar sinar bidang polarisasi menuju
ke suatu arah atau kebalikannya. Senyawa-senyawa tersebut
dapat diklasifikasikan menjadi senyawa yang dapat memutar
bidang polarisasi ke arah kanan (dextrorotatory, D; dari
bahasa Yunani ‘dextro’ artinya kanan) dan ke arah kiri
26                                         Dasar-Dasar Biokimia
(levorotatory, L; dari bahasa Yunani ‘levo’ artinya kiri).
Hanya L-asam amino yang terdapat di dalam protein. D-
asam amino jarang terdapat di alam, kecuali pada dinding sel
bakteri dan antibiotik tertentu. Contoh struktur L-alanin dan
D-alanin seperti pada Gambar 4.2.

    COOH                      COOH

H2N – C – H                 H – C – NH2

     CH3                  CH3
  L – alanin            D - alanin
Gb. 4.2 Bentuk stereoisomer L – alanin dan D – alanin

3. Penggolongan Asam Amino Berdasarkan Gugus R
      Struktur ke 20 asam amino penyusun protein dapat
digolongkan berdasarkan sifat-sifat kandungan gugus R,
terutama polaritasnya (Tabel 4.1), yakin kecenderungan
molekul untuk berinteraksi dengan air pada pH biologis
(dekat pH 7). Gugus R pada asam amino bervariasi polaritas-
nya, mulai dari gugus R yang sama sekali tidak polar atau
hidrofobik (tidak menyukai air) sampai sifat sangat polar
atau hidrofilik (menyukai air).

Tabel 4.1 Penggolongan Asam amino Berdasarkan Polaritas
          Kandungan Gugus R (pada pH 7)
Gugus R non Polar       :   Alanin, Leusin, Metionin, Fenilalanin
                            Isoleusin, Prolin, Triftophan, Valin
Gugus R polar, tetapi   :   Asparagin, GlutaminGlisin, Serin, Treonin
tidak bermuatan             Sistein, Tirosin
Gugus R bermuatan       :   Asam aspartat
negative                    Asam Glutamat
Gugus R bermuatan       :   Arginin, Histidin, Lisin
positif



Struktur Asam Amino dan Protein                                    27
       Di dalam larutan, asam amino terionisasi dan dapat
berperan sebagai asam atau basa. Pengetahuan mengenai
sifat-sifat dari asam amino sangat penting di dalam
Pengertian berbagai sifat protein.
       Asam-asam α-amino yang memiliki gugus amino tung-
gal dan gugus karboksil tunggal mengkristal dari larutan
netral dalam bentuk ion penuh, yang disebut ion dipolar
atau zwiterion (Gb. 4.3). Walaupun ion dipolar bersifat
netral dan tidak bergerak di dalam medan listrik, ion ini
mempunyai muatan listrik yang berlawanan pada kedua
kutubnya.
                   COOH                  COO-

             H2N – C – H           H3N+ – C – H

                 R                          R
     Gb. 4.3 Bentuk non-ionik             Bentuk dipolar

      Di dalam sebuah larutan, seperti telah dijelaskan di
atas, asam amino, misalnya alanin jika dilarutkan di dalam
air akan membentuk ion dipolar, yang dapat berperan
sebagai suatu asam (donor proton):
         H                            H

H3N+ – C – COO-              H2N – C – COO- + H+

       CH3                                CH3

atau sebagai basa (akseptor proton) :
         H                                      H

H3N+ – C – COO- + H+                    H3N+ – C – COOH

       CH3                                      CH3

28                                          Dasar-Dasar Biokimia
      Senyawa yang mempunyai kedua sifat ini dinamakan
senyawa ampoter (bahasa Yunani amphi artinya ‘kedua-
nya’), dan seringkali disebut ampolit, singkatan dari
‘amphoteric electrolytes’.

4. Peptida adalah Rantai Asam Amino
      Dua molekul asam amino dapat diikat secara kovalen
melalui suatu ikatan amida substitusi, yang dinamakan
ikatan peptida dan menghasilkan suatu dipeptida. Tiga
asam amino dapat disatukan oleh dua ikatan peptida dengan
cara yang sama untuk membentuk suatu tripeptida; tetra-
peptida; pentapeptida. Jika terdapat banyak asam amino
yang bergabung dengan cara demikian, struktur yang dihasil-
kan dinamakan oligopeptida atau bahkan polipeptida. Unit
asam amino di dalam peptida biasanya disebut residu (rantai
ini bukan lagi merupakan asam amino karena telah kehilang-
an atom Hidrogen dari gugus amino dan sebagian gugus
karboksilnya.
      H             H                 H H           H

H2N – C – COOH + H2N – C – COOH     H2N – C – C – N – C – COOH + H2O
                                               !!
     H             CH3                H O         CH3
   Glisin         Alanin               Glisilalanin
Gb. 4.4 Pembentukan dipeptida glisilalanin

A. Gugus R bermuatan positif      B. Gugus R bermuatan negatif




Struktur Asam Amino dan Protein                                        29
C. Gugus R polar, tapi tidak bermuatan   D. Asam Amino Khusus




E. Asam Amino nonpolar (hidrofobik)




Gb. 4.5: Ke 20 jenis asam amino standard yang terdapat
           dalam protein
       Hidrolisa protein oleh enzim protease menghasilkan
peptida. Selain peptida yang dibentuk sebagai produk hidro-
lisa sebagian dari molekul protein, berbagai peptida terdapat
dalam bentuk bebas di dalam benda hidup, dan tidak ber-
hubungan dengan struktur protein. Yang paling menarik
adalah kenyataan bahwa banyak peptida bebas seperti itu
mempunyai aktivitas biologis yang intensif. Sebagai contoh,
insulin, yang dihasilkan sel B di pankreas merupakan hor-
mon yang mengandung dua rantai polipeptida, yang satu
mengandung 30 residu asam amino, yang lain 21. Hormon
polipeptida lain misalnya glukagon, suatu hormon pankreas
yang kerjanya berlawanan dengan insulin, dan kortiko-
tropin, suatu hormon dari kelenjar hipofisis anterior yang
merangsang korteks adrenal. Kortikotropin mengandung 39
residu asam amino.


30                                            Dasar-Dasar Biokimia
      Beberapa hormon mempunyai rantai peptida yang jauh
lebih pendek. Diantaranya, oksitosin (sembilan residu asam
amino), suatu hormon dari kelenjar hipofisis posterior yang
merangsang kontraksi uterus; bradikinin (sembilan residu),
suatu hormon yang menghambat pembengkakan jaringan;
enkefalin yang dibentuk di dalam sistem syaraf pusat, jika
enkefalin mengikat reseptor spesifik pada sel tertentu di
dalam otak, hormon ini akan mengakibatkan terjadinya pe-
ngaruh analgesic, meniadakan rasa sakit. Beberapa racun
jamur yang amat toksik seperti amanitin, juga merupakan
peptida, dan beberapa antibiotik ada yang merupakan
peptida.
      Merupakan hal yang luar biasa, bahwa peptida-peptida
di atas mempunyai pengaruh biologi yang demikian kuat,
walaupun asam amino yang menyusunnya merupakan
senyawa nontoksik yang tidak berbahaya. Jelas, bahwa deret
asam amino dalam peptida dan polipeptidalah yang mem-
berikan senyawa ini, pengaruh biologi dan spesifitas yang
demikian menonjol.

5. Ikatan Peptida
      Suatu protein merupakan untaian dari asam amino
yang saling berikatan melalui suatu ikatan peptida. Ikatan
peptida merupakan suatu ikatan kovalen antara gugus α-
amino dari suatu asam amino dengan gugus α-karboksilat
dari asam amino lainnya. Ketika dua asam amino bergabung
dengan satu ikatan peptida maka dinamakan dipeptida.
Penambahan sejumlah asam amino menghasilkan rantai yang
panjang dari gabungan asam-asam amino yang dinamakan
oligopeptida (mengandung sampai 25 residu asam amino)
dan polipeptida (mengandung > 25 residu asam amino).

6. Struktur Protein
      Rantai polipeptida melipat sedemikian rupa memben-
tuk suatu struktur yang khas (konformasi) di dalam protein.
Struktur Asam Amino dan Protein                         31
Konformasi tersebut merupakan bentuk tiga dimensi suatu
protein. Terdapat empat struktur pada protein: struktur pri-
mer, sekunder, tersier, dan ada yang berbentuk quar-
terner.

a. Struktur Primer Protein
      Suatu urutan linier asam amino yang bergabung
melalui ikatan peptida disebut struktur primer suatu protein.

b. Struktur Sekunder Protein
      Struktur sekunder dari suatu protein meliputi suatu
pelipatan pada rantai polipeptida. Secara umum ada dua
bentuk umum dari struktur sekunder yaitu α-helix dan β-
pleated sheet (konformasi β). Bentuk α-helix adalah
silindris, terjadi karena adanya ikatan hidrogen yang
parallel sepanjang sumbu helixnya. Pada tipe konformasi β,
ikatan hidrogen terbentuk diantara rantai polipeptida yang
berdekatan atau berdampingan secara parallel atau anti
parallel.




              a                             b
Gb. 4.6. Struktur Protein (a) Primer (b) sekunder (α – helix ).
32                                           Dasar-Dasar Biokimia
c. Struktur Tersier Protein
      Struktur tersier protein adalah bentuk atau susunan tiga
dimensi dari semua asam amino di dalam polipeptida.
Bentuk protein secara alamiah atau bentuk protein aktif
berada dalam bentuk struktur tersier yang ditentukan oleh
banyak ikatan non kovalen.




                 Gb. 4.7 Struktur Tersir Protein

      Jika suatu protein yang larut dalam air, misalnya mio-
globin, secara otomatis akan melakukan pelipatan-pelipatan
ketika dimasukkan ke dalam larutan yang polar, misalnya
air. Bagian yang mengandung asam amino hidrofofik akan
berada di bagian dalam lipatan, sedangkan yang bersifat
hidrofilik akan berada di permukaan lipatan. Bentuk lipatan
(konformasi) alamiah ini tidak saja dipengaruhi oleh adanya
interaksi hidrofobik, tetapi juga dipengaruhi oleh faktor
lainnya misalnya ikatan hidrogen, kekuatan elektrostatik,
jembatan disulfide, dan ikatan van der Walls.

d. Struktur Quarterner Protein
       Jika suatu protein terdiri dari dua atau lebih polipeptida
dinamakan struktur quarterner. Hemoglobin pada sel darah
merah manusia terdiri atas 4 rantai polipeptida maka dinama-
kan sebagai struktur quarterner. Masing-masing subunit poli-
peptida dapat dihubungkan dengan ikatan kovalen (misalnya
ikatan disulfide) atau ikatan non kovalen (interaksi elektro-
statik, ikatan hidrogen, atau interaksi hidrofobik).
Struktur Asam Amino dan Protein                               33
       Gb. 4.9 Struktur Quarterner Protein Hemoglobin

7. Fungsi Protein
      Protein, yang namanya berarti ‘pertama’ atau ‘utama’
merupakan makromolekul yang paling berlimpah di dalam
sel dan menyusun lebih dari setengah berat kering pada
hampir semua organisme.
      Protein adalah instrument yang mengekspresikan infor-
masi genetik. Seperti juga terdapat ribuan gen di dalam inti
sel, masing-masing mencirikan satu sifat nyata dari organis-
me, di dalam sel terdapat ribuan protein yang berbeda,
masing-masing membawa fungsi spesifik yang ditentukan
oleh gen yang sesuai. Protein, karenanya, bukan hanya
merupakan makromolekul yang melimpah jumlahnya, tetapi
juga amat bervariasi fungsinya (Tabel 3.2).
      Sangat istimewa, bahwa beribu-ribu protein tersebut
hanya disusun oleh 20 jenis asam amino yang sama. Fungsi
suatu protein ditentukan oleh 1) jumlah asam amino
pembentuknya, 2) jenis asam amino, dan 3) urutan asam
amino di dalam rantai polipeptidanya.
Tabel 4.2: Penggolongan             protein     berdasarkan         fungsi
           biologisnya
         Golongan                                   Contoh
1. Enzim                               Ribonuklease, Tripsin
2. Protein transport                   Hemoglobin, Albumin          serum,
                                       Mioglobin, β1- lipoprotein
3. Protein nutrient dan penyimpan      Gliadin (pada gandum)

34                                                   Dasar-Dasar Biokimia
                                  Ovalbumin (telur), Casein (susu)
                                  Feritin
4. Protein konraktil atau motil   Aktin, Miosin, Tubulin, Dynein
5. Protein struktural             Keratin, Fibroin, Kolagen, Elastin
                                  Proteoglikan
6. Protein pertahanan             Antibodi, Fibrinogen, Trombin
                                  Toksin botulinum, Toksin difteri
                                  Bisa ular, Risin
7. Protein pengatur               Insulin, Hormon pertumbuhan
                                  Kortikotropin, Reseptor membran

8. Penggolongan Protein
       Protein dapat digolongkan berdasarkan beberapa hal,
antara lain:
a. Penggolongan Protein Berdasarkan Bentuk
       Berdasarkan bentuknya protein dapat digolongkan
menjadi protein globular dan protein serabut. Pada protein
globular, rantai polipeptidanya berlipat rapat-rapat menjadi
bentuk globular atau bulat yang padat. Protein globular
biasanya larut dalam sistem larutan (air) dan segera ber-
difusi; hampir semua mempunyai fungsi gerak atau dinamik.
Hampir semua enzim merupakan protein globular, seperti
protein transport pada darah, antibodi, dan protein penyim-
pan nutrient.
       Protein serabut bersifat tidak larut di dalam air, me-
rupakan molekul serabut panjang, dengan rantai polipeptida
yang memanjang pada satu sumbu, dan tidak melipat seperti
pada protein globular. Hampir semua protein serabut mem-
berikan peranan structural atau pelindung. Protein serabut
yang khas adalah α-keratin pada rambut dan wol, fibroin
dari sutera dan kolagen dari urat (tendon). Contoh lainnya
adalah protein filamen, yang berperan dalam proses kontrak-
til pada sel otot dan sel bukan otot, seperti aktin dan miosin,
atau protofilamen yang menyusun mikrotubul.



Struktur Asam Amino dan Protein                                      35
                A
                                         B
Gb. 4.10: Bentuk protein globular (A) dan serabut atau
          filamen (B)
b. Penggolongan Protein Berdasarkan Senyawa
   Penyusunnya
       Berdasarkan senyawa yang menyusunnya, protein
dapat digolongan menjadi protein sederhana dan protein
konyugasi. Protein sederhana hanya mengandung asam
amino jika dihidrolisis, contohnya ribonuklease, insulin dan
khimotripsinogen. Sedangkan protein konyugasi, jika me-
ngalami hidrolisis selain menghasilkan asam amino juga ter-
dapat komponen kimia lain. Bagian yang bukan asam amino
dari jenis senyawa-senyawa ini dinamakan gugus prostetik.
       Protein konyugasi digolongkan berdasarkan gugus
prostetik penyusunnya(Tabel 4.3). Lipoprotein mengandung
lipida, glikoprotein mengandung gula, dan metaloprotein
mengandung satu atau lebih gugus logam spesifik. Gugus
prostetik pada protein memegang peranan khusus di dalam
fungsi protein.

      Tabel 4.3 Protein Konyugasi
  Golongan      Gugus Prostetik                     Contoh
Lipoprotein         Lipida                 β1 - lipoprotein darah
Glikoprotein        Karbohidrat             - globulin darah
Fosfoprotein        Gugus fosfat           Casein susu
Hemoprotein         Heme (forfirin besi)   Hemoglobin
Flavoprotein        Flavin nukleotida      Suksinat dehidrogenase
Metaloprotein       Fe, Zn                 Feritin, alkohol dehirogenase

36                                                  Dasar-Dasar Biokimia
9. Denaturasi Protein
       Jika suatu larutan protein seperti albumin telur secara
perlahan-lahan dipanaskan sampai kira-kira 600 atau 700 C,
larutan tersebut lambat laun akan menjadi keruh dan mem-
bentuk koagulasi berbentuk seperti tali. Proses mudah di-
kenal, karena terjadi pada waktu anda merebus telur. Putih
telur yang mengandung albumin berkoagulasi menjadi padat-
an putih dengan pemanasan. Setelah putih telur terkoagulasi
oleh panas dengan cara ini, produk yang telah terjadi tidak
dapat melarut lagi dengan pendinginan dan tidak dapat
membentuk larutan jernih seperti putih telur semula sebelum
dipanaskan. Pemanasan putih telur (albumin telur), telah
mengubah sifat-sifatnya secara tidak dapat balik. Panas dapat
mempengaruhi sifat pada semua protein globular, tanpa
memandang ukuran atau fungsi biologisnya, walaupun suhu
yang tepat bagi fenomena ini mungkin bervariasi. Protein
dalam keadaan alamiahnya disebut protein asli (natif);
setelah perubahan menjadi protein terdanaturasi.
       Terdapat akibat kedua yang penting dari denaturasi
protein: protein yang bersangkutan hampir selalu kehilangan
aktivitas biologi khususnya. Jadi, jika suatu larutan enzim
(yang mengandung protein) dipanaskan sampai titik didih
selama beberapa menit dan didinginkan, molekul ini biasa-
nya akan menjadi tidak larut, dan yang paling penting pro-
tein enzim tidak lagi akan aktif mengkatalisis.
       Denaturasi protein dapat diakibatkan bukan hanya oleh
panas, tetapi juga oleh pH ekstrim; oleh beberapa pelarut
organik seperti alkohol atau aseton; oleh zat terlarut tertentu
seperti urea; oleh detergen; atau hanya dengan cara peng-
guncangan intensif larutan protein dan bersinggungan
dengan udara sehingga terbentuk busa.
       Jika suatu protein asli (natif) terdenaturasi, protein
tersebut hanya mengalami kerusakan pada struktur (konfor-
masi) alamiahnya yang berbentuk tiga dimensi (struktur
tersier atau quarterner), sedangkan struktur kerangka
Struktur Asam Amino dan Protein                             37
kovalennya (struktur primer) dari protein tersebut tidak
mengalami kerusakan.
       Berdasarkan penelitian terakhir, ternyata terdapat
beberapa protein globular yang terdenaturasi oleh panas atau
pH ekstrim, dapat kembali ke struktur aslinya dan mem-
peroleh kembali aktivitas biologisnya, jika protein ini di-
dinginkan atau dikembalikan ke pH normalnya secara per-
lahan-lahan, proses ini dinamakan renaturasi. Contoh kasus
renaturasi yang khas adalah pada ribonuklease, suatu protein
berantai tunggal dengan empat jembatan disulfide di dalam
rantainya. Jika larutan ribonuklease didenaturasi oleh pem-
berian larutan urea pekat, dengan penambahan senyawa
perreduksi, yang memotong ikatan disulfide keempat residu
sistin untuk menghasilkan delapan residu sistein, sehingga
bentuk keseluruhan konformasi alamiahnya berubah. Pada
kondisi ini enzim ribonuklease kehilangan aktivitas biologis-
nya. Jika sekarang kita tempatkan ribonuklease yang telah
erdenaturasi ke dalam kantung dialisa, dan meletakan kan-
tung tersebut di dalam larutan air, molekul kecil terlarut
(urea dan senyawa pereduksi) akan berdifusi ke luar larutan
ribonuklease. Dengan keluarnya senyawa-senyawa ini secara
perlahan-lahan, ribonuklease berbentuk belitan acak dan
kembali ke struktur tersiernya semula, serta mengembalikan
semua aktivitas biologisnya seperti semula.

LATIHAN SOAL PILIHAN GANDA
1. Yang termasuk protein struktural adalah …..
   a. enzim           c. hormon      e. tubulin
   b. pepsin          d. antibodi
2. Termasuk protein serabut …..
   a. fibroin         c. mioglobin
   b. hemoglobin      d. tiroksin e. Antibodi
3. Termasuk protein konyugasi (gabungan), kecuali ..
   a. lipoprotein     c. hemoglobin      e. Fosfoprotein
   b. glikoprotein    d. insulin
38                                         Dasar-Dasar Biokimia
 4. Perhatikan struktur protein di bawah ini :
    a. struktur protein primer
    b. struktur protein sekunder
    c. struktur protein tersier
    d. struktur protein kuarterner
    e. struktur protein konyugasi
 5. Penggolongan asam amino bisa didasarkan atas gugus R
    yang dikandungnya. Berdasarkan gugus R-nya, asam
    amino yang bermuatan negatif berikut ini adalah ....
    a. Prolin               c. Arginin          e. Alanin
    b. Asam glutamat       d. Metionin
 6. Asam amino yang tidak memiliki atonm C asimetrik
    adalah ...
    a. Alanin            c. Metionin                e. Fenilalanin
    b. Glisin            d. asam aspartat
 7. Jika dua asam amino bereaksi membentuk dipeptida,
    maka ikatan yang terdapat
    diantara dua asam amino tersebut dinamakan ....
    a. ikatan ion    c. ikatan hidrofobik e. Ikatan glikosidik
    b. ikatan kovalen d. ikatan peptida
 8. Struktur protein yang tidak terpengaruh pada pemanasan
    tinggi sehingga protein terdenaturasi adalah struktur ....
    a. protein primer       c. protein tertier     e. protein carrier
    b. protein sekunder d. protein kuarterner
 9. Struktur protein yang terdiri dari dua atau lebih rantai
    polipeptida dinamakan struktur
    a. protein primer          c. protein tertier e. protein carrier
    b. protein sekunder       d. protein kuarterner
10. Asam amino di bawah ini memiliki .............pusat khiral.
                  H               a. 1         c. 3           e. 5
                                  b. 2         d.4
          H3N+ – C – COO-

                   CH3


 Struktur Asam Amino dan Protein                                  39
LATIHAN SOAL URAIAN
1. Jelaskan perbedaan antara struktur primer dan struktur
   sekunder dari protein.
2. Suatu inovasi pada industri sabun telah mengembangkan
   sabun cuci yang didalamnya mengandung suatu jenis
   enzim tertentu. Enzim ini mampu menghilangkan noda
   kotoran yang berasal dari putih telur. Di dalam kemasan
   sabun cuci tersebut ada tanda 40o yang diberi tanda silang
   (X). Berdasarkan pengetahuan saudara tentang protein,
   mengapa di dalam kemasan sabun cuci tersebut perlu
   mencantumkan tanda tersebut.

                    -------------------------




40                                              Dasar-Dasar Biokimia