Docstoc

BIOKIMIA-PAPER-ASAM-AMINO.1

Document Sample
BIOKIMIA-PAPER-ASAM-AMINO.1 Powered By Docstoc
					          BIOKIMIA PAPER

            ASAM AMINO




                  Disusun oleh :

                   Kelompok 2

FRETA KIRANA BALLADONA             115040201111018

NOVITA INKA SARI W                 115040201111019
HELMI RIZQULLAH                    115040201111020
ARIF RAHMANDA                      115040201111021

DANING EKA .S.                     115040201111022




  PROGRAM STUDI AGROEKOTEKNOLOGI
        FAKULTAS PERTANIAN
       UNIVERSITAS BRAWIJAYA
               MALANG


                        1
                                                       DAFTAR ISI



Daftar Isi....................................................................................................................1

I.Pendahuluan............................................................................................................2

           1.1 Latar Belakang.........................................................................................2

           1.2 Rumnusan Masalah..................................................................................2
II.Pembahasan...........................................................................................................3

           2.1 Struktur dan Manfaat Asam Amino........................................................3

                      - Manfaat Pada Manusia...................................................................5

                      - Manfaat Pada Tumbuhan...............................................................6

                      - Sumber Asam Amino.....................................................................6

           2.2 Klasifikasi Asam Amino........................................................................7

           2.3 Proses Metabolisme Asam Amino.......................................................28

Daftar Pustaka........................................................................................................33




                                                                2
                                     BAB I

                                  PENDAHULUAN

1.1 Latar Belakang

       Asam amino adalah sembarang senyawa organik yang memiliki gugus
   fungsional karboksil (-COOH) dan amina (biasanya -NH2). Dalam biokimia
   seringkali pengertiannya dipersempit: keduanya terikat pada satu atom karbon (C)
   yang sama (disebut atom C "alfa" atau α). Gugus karboksil memberikan sifat
   asam dan gugus amina memberikan sifat basa. Dalam bentuk larutan, asam amino
   bersifat amfoterik: cenderung menjadi asam pada larutan basa dan menjadi basa
   pada larutan asam. Perilaku ini terjadi karena asam amino mampu menjadi
   zwitter-ion. Asam amino termasuk golongan senyawa yang paling banyak
   dipelajari karena salah satu fungsinya sangat penting dalam organisme, yaitu
   sebagai penyusun protein.

       Unit dasar penyusun struktur protein adalah asam amino. Dengan kata lain
   protein tersusun atas asam-asam amino yang saling berikatan.

1.2 Rumusan Masalah
    Bagaimana struktur dan manfaat dari Asam Amino?
    Bagaimana klasifikasi dari Asam Amino?
    Bagaimana proses metabolism dari Asam Amino?




                                        3
                                      BAB II

                                PEMBAHASAN




2.1 Struktur dan manfaat Asam Amino

      Asam amino merupakan turunan asam karboksilat yang mengandung gugus
   amina. Jadi setiap molekul asam amino sekurang-kurangnya mengandung dua
   buah gugus fungsional, yaitu gugus karboksil (-COOH) dan gugus amina (-NH2).
   Asam amino dapat diperoleh dari hasil hidrolisis protein. Struktur asam amino
   mengandung gugus -NH2 yang terikat pada atom C alfa (a), yaitu atom C yang
   terikat pada gugus karboksil. Struktur asam amino secara umum adalah satu
   atom     C     yang     mengikat         empat   gugus:       gugus amina (NH2),
   gugus karboksil (COOH),    atom hidrogen (H),    dan   satu    gugus   sisa   (R,
   dari residue) atau disebut juga gugus atau rantai samping yang membedakan satu
   asam amino dengan asam amino lainnya.




                             Gambar 1. Struktur asam amino

      Semua asam amino yang ditemukan pada protein memiliki ciri yang sama,
   yaitu gugus karboksil dan amina terikat pada atom karbon yang sama. Perbedaan




                                        4
asam amino satu sama lain terletak pada rantai sampingnya. Rantai samping yang
dilambangkan dengan R dapat berupa alkil, cincin benzena, alkohol, dan
turunannya.

   Gambar Struktur asam α-amino, dengan gugus amina di sebelah kiri dan
gugus karboksil di sebelah kanan.




                         Gambar 2. Struktur asam α-amino
   Atom C pusat tersebut dinamai atom Cα ("C-alfa") sesuai dengan penamaan
senyawa bergugus karboksil, yaitu atom C yang berikatan langsung dengan gugus
karboksil. Oleh karena gugus amina juga terikat pada atom Cαini, senyawa
tersebut merupakan asam α-amino.

   Asam amino biasanya diklasifikasikan berdasarkan sifat kimia rantai samping
tersebut menjadi empat kelompok. Rantai samping dapat membuat asam amino
bersifat asam lemah, basa lemah, hidrofilik jika polar, dan hidrofobik jika
nonpolar.

   Asam amino dalam bentuk tidak terion (kiri) dan dalam bentuk zwitter-ion.




                                    5
         Gambar 3. Asam amino dalam bentuk tidak terion (kiri) dan dalam
                                bentuk zwitter-ion

   Karena asam amino memiliki gugus aktif amina dan karboksil sekaligus, zat
ini dapat dianggap sebagai sekaligus asam dan basa (walaupun pH alaminya
biasanya dipengaruhi oleh gugus-R yang dimiliki). Pada pH tertentu yang
disebut titik isolistrik, gugus amina pada asam amino menjadi bermuatan positif
(terprotonasi, –NH3+), sedangkan gugus karboksilnya menjadi bermuatan 6ristal6
(terdeprotonasi, –COO-). Titik isolistrik ini spesifik bergantung pada jenis asam
aminonya.   Dalam     keadaan    demikian,   asam    amino   tersebut   dikatakan
berbentuk zwitter-ion. Zwitter-ion dapat diekstrak dari larutan asam amino
sebagai struktur 6ristal putih yang bertitik lebur tinggi karena sifat dipolarnya.
Kebanyakan asam amino bebas berada dalam bentuk zwitter-ion pada pH netral
maupun pH fisiologis yang dekat netral.

Manfaat asam amino pada manusia adalah :

1. Untuk membangun sel jaringan tubuh bayi yang lahir

2. Untuk mengganti sel-sel tubuh yang rusak.

3. Untuk membuat air susu, enzim dan hormon air susu.

4. Membuat protein darah. Karena dalan cairan darah harus terdapat protein
   dalam jumlah cukup yang berguna untuk mempertahankan tekanan osmose




                                      6
   darah. Karena bila kadar protein darah menurun atau berkurang akan terjadi
   penumpukan air dalam jaringan tubuh manusia.

5. Untuk menjaga keseimbangan asam basa dari cairan tubuh. Hal ini
   berhubungan dengan kimia faal tubuh. Protein diperlukan untuk mengikat
   kelebihan asam atau basa dalam cairan tubuh, sehingga reaksi netral dari
   cairan tubuh selalu dapat dipertahankan.

6. Sebagai pemberi kalori pada tubuh.

7. Untuk menurunkan kadar kolesterol darah hingga 35%.

Manfaat asam amino bagi tumbuhan antara lain :

    Asam amino berperan penting untuk pertumbuhan dan diferensiasi kalus.
Kalus adalah kumpulan sel-sel yang terbentuk dari sel-sel parenkhima yang
membelah secara terus menerus dan tidak terorganisir. Kebutuhan asam amino
untuk setiap tanaman berbeda-beda. Aspargin dan glutamin berperan dalam
metabolisme asam amino, karena dapat menjadi pembawa dan sumber ammonia
untuk sintesis asam-asam amino baru dalam jaringan.

                                                         (Anonymousa,2012)

Sumber Asam Amino

 Sumber-sumber asam amino yang berkualitas tinggi adalah protein hewani,
   misalnya daging sapi, daging ayam, telur, produk susu (dairy product).
   Kacang kedelai adalah sumber asam amino dengan kualitas yang hampir
   menyamai protein hewani.




                                     7
                     Gambar 4. Sumber asam amino berkulaitas tinggi

    Protein nabati selain kedelai adalah sumber asam amino kualitas nomor dua.
       Misalnya, alpukat, gandum, coklat, biji labu, dan kacang-kacangan, termasuk
       kacang hijau, kacang tanah, dan kacang polong.
    Buah, sayur, dan gelatin adalah sumber asam amino berkualitas rendah yang
       berarti dapat melakukan fungsi dasarnya tetapi untuk waktu yang tidak lama.

                                                                   (Isyulukhi, 2012)

2.2 Klasifikasi Asam Amino

       Terdapat 2 jenis asam amino berdasarkan kemampuan tubuh dalam
sintesisnya, yaitu asam amino esensial dan asam amino non esensial. Asam amino
esensial adalah asam amino yang tidak dapat disintesis didalam tubuh, tetapi
diperoleh dari luar misalnya melalui makanan( lisin, leusin, isoleusin, treonin,
metionin, valin, fenilalanin, histidin, dan arginin). Asam amino non esensial adalah
asam amino yang dapat disintesis didalam tubuh melalui perombakan senyawa lain.

       Klasifikasi asam amino dapat dilakukan berdasarkan rantai samping (gugus –
R) dan sifat kelarutannya didalam air. Berdasarkan kelarutan didalam air dibagi atas
asam amino hidrofobik dan hidrofilik (klasifikasi dapat dilihat pada bagian struktur
asam amino). Berdasarkan rantai sampingnya dapat diklasifikasikan sebagai berikut :

       - Dengan rantai samping alifatik (asam amino non polar) : Glisin, Alanin,
          Valin, Leusin, Isoleusin.



                                         8
    - Dengan rantai samping yang mengandung gugus hidroksil (OH), (asam
       amino polar) : Serin, Treonin, Tirosin.

    - Dengan rantai samping yang mengandung atom sulfur (asam amino polar) :
       Sistein dan metionin.

    - Dengan rantai samping yang mengandung gugus asam atau amidanya(gugus
       R bermuatan negative) : Asam aspartat, Aspargin, Asam glutamate,
       Glutamin.

    - Dengan rantai samping yang mengandung gugus basa (gugus R bermuatan
       positif): Arginin, lisin, Histidin

    - Yang mengandung cincin aromatic : Histidin, Fenilalanin, Tirosin,
       Triptofan.

    - Asam imino : Prolin.

                                                               (Robert,2002)

   Klasifikasi asam amino didasarkan atas:

    1. pembentukannya di dalam tubuh
    2. strukturnya.




                                            9
Klasifikasi asam amino berdasarkan pembentukannya di dalam tubuh ditunjukkan
                                   pada 10able




   Asam amino esensial adalah asam amino yang tidak dapat dibuat dalam
    tubuh.
   Sedangkan asam amino non esensial adalah asam amino yang dapat dibuat
    dalam tubuh.

Berdasarkan strukturnya, asam amino dikelompokkan menjadi 7 yaitu asam
amino dengan rantai samping yang :

1. Merupakan rantai karbon yang alifatik, misalnya glisin, alanin, valin, leusin
    dan isoleusin.
2. Mengandung gugus hidroksil, misalnya serin dan threonin
3. Mengandung atom belerang, misalnya sistein, dan metionin
4. Mengandung gugus asam atau amidanya, misalnya asam aspartat, aspargin,
    asam glutamate, dan glutamine.
5. Mengandung gugus basa, misalnya arginin, lisin, hidroksilisin dan histidin
6. Mengandung cincin aromatic, misalnya fenilalanin, tirosin dan triptofan.
7. Membentuk ikatan dengan atom N pada gugus amino, misalnya prolin dan
    hidroksi prolin




                                      10
   Uraian klasifikasi asam amino berdasarkan strukturnya diuraikan lebih detail
    pada pembahasan berikut.
   Beberapa rumus kimia asam amino adalah sebagai berikut:




                   Gambar 4. Rumus Kimia Asam Amino




                                                                    (Poppy,1998)




                                      11
12
TABEL NAMA-NAMA ASAM AMINO


  No   Nama                            Singkatan
  1    Alanin (alanine)                Ala

  2    Arginin (arginine)              Arg

  3    Asparagin (asparagine)          Asn

  4    Asam aspartat (aspartic acid)   Asp

  5    Sistein (cystine)               Cys

  6    Glutamin (Glutamine)            Gln

  7    Asam glutamat (glutamic acid)   Glu

  8    Glisin (Glycine)                Gly

  9    Histidin (histidine)            His

  10   Isoleusin (isoleucine)          Ile

  11   Leusin (leucine)                Leu

  12   Lisin (Lysine)                  Lys

  13   Metionin (methionine)           Met

  14   Fenilalanin (phenilalanine)     Phe

  15   Prolin (proline)                Pro

  16   Serin (Serine)                  Ser




                                 13
      17     Treonin (Threonine)                        Thr

      18     Triptofan (Tryptophan)                     Trp

      19     Tirosin (tyrosine)                         Tyr

      20     Valin (valine)                             Val




1. Alanin (Ala)

      Alanin (Ala) atau asam 2-aminopropanoat merupakan salah satu asam
  amino bukan esensial. Bentuk yang umum di alam adalah L-alanin (S-alanin)
  meskipun terdapat pula bentuk D-alanin (R-alanin) pada dinding sel bakteri dan
  sejumlah antibiotika. L-alanin merupakan asam amino proteinogenik yang paling
  banyak dipakai dalam protein setelah leusin

      Gugus metil pada alanina sangat tidak reaktif sehingga jarang terlibat
  langsung dalam fungsi protein (enzim). Alanina dapat berperan dalam pengenalan
  substrat atau spesifisitas, khususnya dalam interaksi dengan atom nonreaktif
  seperti karbon. Dalam proses pembentukan glukosa dari protein, alanina berperan
  dalam daur alanina.

2. Arginin (Arg)

      Asam amino arginin memiliki kecenderungan basa yang cukup tinggi akibat
  eksesi dua gugus amina pada gugus residunya. Asam amino ini tergolong
  setengah esensial bagi manusia dan mamalia lainnya, tergantung pada tingkat
  perkembangan atau kondisi kesehatan.




                                       14
                                 Gambar 5. Arginin

     Bagi anak-anak, asam amino ini esensial. Pangan yang menjadi sumber utama
  arginin adalah produk-produk peternakan (dairy products) seperti daging, susu
  (dan olahannya), dan telur. Dari produk tumbuhan dapat disebutkan cokelat dan
  biji kacang tanah.




                         Gambar 6. Cokelat dan kacang tanah




3. Asparagin (Asn)




                                     15
     Asparagin adalah analog dari asam aspartat dengan penggantian gugus
  karboksil oleh gugus karboksamid. Asparagin bersifat netral (tidak bermuatan)
  dalam pelarut air.

     Asparagina merupakan asam amino pertama yang berhasil diisolasi. Namanya
  diambil karena pertama kali diperoleh dari jus asparagus.




                                  Gambar 7. Asparagin

     Fungsi biologi: Asparagina diperlukan oleh sistem saraf untuk menjaga
  kesetimbangan dan dalam transformasi asam amino. Ia berperan pula dalam
  sintesis amonia.

     Sumber: Daging (segala macam sumber), telur, dan susu (serta produk
  turunannya) kaya akan asparagina

4. Asam aspartat (Asp)

     Asam aspartat merupakan satu dari 20 asam amino penyusun protein.
  Asparagin merupakan asam amino analognya karena terbentuk melalui aminasi
  aspartat pada satu gugus hidroksilnya.

     Asam aspartat bersifat asam, dan dapat digolongkan sebagan asam
  karboksilat. Bagi mamalia aspartat tidaklah esensial.




                                           16
                               Gambar 8. Asam Aspartat

      Fungsinya diketahui sebagai pembangkit neurotransmisi di otak dan saraf
  otot. Diduga, aspartat berperan dalam daya tahan terhadap kepenatan. Senyawa
  ini juga merupakan produk dari daur urea dan terlibat dalam glukoneogenesis.

5. Sistein (Cys)

      Sistein merupakan asam amino bukan esensial bagi manusia yang memiliki
  atom S, bersama-sama dengan metionin. Atom S ini terdapat pada gugus tiol
  (dikenal juga sebagai sulfhidril atau merkaptan). Karena memiliki atom S,
  sisteina menjadi sumber utama dalam sintesis senyawa-senyawa biologis lain
  yang mengandung belerang. Sisteina dan metionin pada protein juga berperan
  dalam menentukan konformasi protein karena adanya ikatan hidrogen pada gugus
  tiol.




                                   Gambar 9. Sistein




                                       17
     Sumber utama sisteina pada makanan adalah cabai, bawang putih, bawang
  bombay, brokoli, haver, dan inti bulir gandum (embrio). L-sistein juga diproduksi
  secara industri melalui hidrolisis rambut manusia dan babi serta buluunggas.




                          Gambar 10. Sumber utama sistein

6. Glutamine (Gln)

     Glutamin adalah satu dari 20 asam amino yang memiliki kode pada kode
  genetik standar. Rantai sampingnya adalah suatu amida. Glutamina dibuat dengan
  mengganti rantai samping hidroksil asam glutamat dengan gugus fungsional
  amina.

     Glutamina merupakan bagian penting dari asimilasi nitrogen yang
  berlangsung pada tumbuhan. Amonia yang diserap tumbuhan atau hasil reduksi
  nitrit diikat oleh asam glutamat menjadi glutamina dengan bantuan enzim
  glutamin sintetase atau GS.

     Glutamina dijadikan suplemen atlet binaraga untuk mengganti kerusakan otot
  dengan segera akibat latihan beban yang berat.




                                       18
                                Gambar 11. Glutamin

7. Asam glutamate (Glu)

     Asam glutamat termasuk asam amino yang bermuatan (polar) bersama-sama
  dengan asam aspartat. Ini terlihat dari titik isoelektriknya yang rendah, yang
  menandakan ia sangat mudah menangkap elektron (bersifat asam menurut Lewis).

     Asam glutamat dapat diproduksi sendiri oleh tubuh manusia sehingga tidak
  tergolong esensial.

     Ion glutamat merangsang beberapa tipe saraf yang ada di lidah manusia. Sifat
  ini dimanfaatkan dalam industri penyedap. Garam turunan dari asam glutamat,
  yang dikenal sebagai mononatrium glutamat ( dikenal juga sebagai monosodium
  glutamat, MSG, vetsin atau micin), sangat dikenal dalam dunia boga Indonesia
  maupun Asia Timur lainnya sebagai penyedap masakan.




                                      19
                               Gambar 12. Asam glutamat

8. Glisin (Gly)

      Glisina atau asam aminoetanoat adalah asam amino alami paling sederhana.
  Rumus kimianya C2H5NO2. Asam amino ini bagi manusia bukan merupakan
  asam amino esensial karena tubuh manusia dapat mencukupi kebutuhannya.

      Glisina merupakan asam amino yang mudah menyesuaikan diri dengan
  berbagai situasi karena strukturnya sederhana. Secara umum protein tidak banyak
  mengandung glisina. Pengecualiannya ialah pada kolagen yang dua per tiga dari
  keseluruhan asam aminonya adalah glisina.

      Glisina merupakan asam amino nonesensial bagi manusia. Tubuh manusia
  memproduksi glisina dalam jumlah mencukupi. Glisina berperan dalam sistem
  saraf sebagai inhibitor neurotransmiter pada sistem saraf pusat (CNS).




                               Gambar 13. Glisisn




9. Histidin (His)

      Histidina merupakan satu dari 20 asam amino dasar yang ada dalam protein.
  Bagi manusia histidina merupakan asam amino yang esensial bagi anak-anak.
  Fungsi Histidina menjadi prekursor histamin, suatu amina yang berperan dalam
  sistem saraf, dan karnosin, suatu asam amino.




                                        20
                                    Gambar 14. Histidin

10. Isoleusin (Ile)

      Isoleusina adalah satu dari asam amino penyusun protein yang dikode oleh
  DNA. Rumus kimianya sama dengan leusinhidrofobik (tidak larut dalam air) dan
  esensial bagi manusia. tetapi susunan atom-atomnya berbeda. Ini berakibat pada
  sifat yang berbeda. Isoleusina bersifat

      Walaupun berdasarkan strukturnya ada empat kemungkinan stereoisomer
  seperti treonin, isoleusina alam hanya tersedia dalam satu bentuk saja.

11. Leusin (Leu)

      Leusina merupakan asam amino yang paling umum dijumpai pada protein. Ia
  mutlak diperlukan dalam perkembangan anak-anak dan dalam kesetimbangan
  nitrogen bagi orang dewasa. Ada dugaan bahwa leusina berperan dalam menjaga
  perombakan dan pembentukan protein otot. Leusina tergolong asam amino
  esensial bagi manusia.

12. Lisin (Lys)

      Lisina (bahasa Inggris lysine) merupakan asam amino penyusun protein yang
  dalam pelarut air bersifat basa, seperti juga histidin. Lisina tergolong esensial bagi
  manusia dan kebutuhan rata-rata per hari adalah 1- 1,5 g. Lisina menjadi kerangka



                                            21
  bagi niasin (vitamin B1). Kekurangan vitamin ini dapat menyebabkan pelagra.
  Lisina juga dilibatkan dalam pengobatan terhadap penyakit herpes.

     Biji-bijian serealia terkenal miskin akan lisina. Sebaliknya, biji polong-
  polongan kaya akan asam amino ini.




                             Gambar 15. Polong-polongan

13. Metionin (Met)

     Metionina, bersama-sama dengan sistein, adalah asam amino yang memiliki
  atom S. Asam amino ini penting dalam sintesis protein (dalam proses transkripsi,
  yang menerjemahkan urutan basa nitrogen di DNA untuk membentuk RNA)
  karena kode untuk metionina sama dengan kode awal (start) untuk suatu
  rangkaian RNA. Biasanya, metionina awal ini tidak akan terikut dalam protein
  yang kelak terbentuk karena dibuang dalam proses pascatranskripsi.

     Asam amino ini bagi manusia bersifat esensial, sehingga harus dipasok dari
  bahan pangan. Sumber utama metionina adalah buah-buahan, daging (ayam, sapi,
  ikan), susu (susu murni, beberapa jenis keju), sayuran (spinach, bayam, bawang
  putih, jagung), serta kacang-kacangan (kapri, pistacio, kacang mete, kacang
  merah, tahu, tempe).




                                       22
                        Gambar 16. Sumber utama Metionina

14. Fenilalanin (Phe)

      Fenilalanina adalah suatu asam amino penting dan banyak terdapat pada
  makanan, yang bersama-sama dengan asam amino tirosin dan triptofan
  merupakan kelompok asam amino aromatik yang memiliki cincin benzena.

      Fenilalanina bersama-sama dengan taurin dan triptofan merupakan senyawa
  yang berfungsi sebagai penghantar atau penyampai pesan (neurotransmitter) pada
  sistem saraf otak.

      Dalam keadaan normal, fenilalanina diubah menjadi tirosin dan dibuang dari
  tubuh. Gangguan dalam proses ini (penyakitnya disebut fenilketonuria atau
  fenilalaninemia atau fenilpiruvat oligofrenia, disingkat PKU) menyebabkan
  fenilalanina tertimbun dalam darah dan dapat meracuni otak serta menyebabkan
  keterbelakangan mental. Penyakit ini diwariskan secara genetik: tubuh tidak




                                      23
  mampu menghasilkan enzim pengolah asam amino fenilalanina, sehingga
  menyebabkan kadar fenilalanina yang tinggi di dalam darah, yang berbahaya bagi
  tubuh.

15. Prolin (Pro)

      Prolina merupakan satu-satunya asam amino dasar yang memiliki dua gugus
  samping yang terikat satu-sama lain (gugus amino melepaskan satu atom H untuk
  berikatan dengan gugus sisa). Akibat strukturnya ini, prolina hanya memiliki
  gugus amina sekunder (-NH-). Beberapa pihak menganggap prolina bukanlah
  asam amino karena tidak memiliki gugus amina namun imina namun pendapat ini
  tidak tepat.

      Fungsi terpenting prolina tentunya adalah sebagai komponen protein. Sel
  tumbuh-tumbuhan tertentu yang terpapar kondisi lingkungan yang kurang cocok
  (misalnya kekeringan) akan menghasilkan prolina untuk menjaga keseimbangan
  osmotik sel. Prolina dibuat dari asam L-glutamat dengan prekursor suatu asam
  imino. Prolina bukan merupakan asam amino esensial bagi manusia.

16. Serine (Ser)

      Serina merupakan asam amino penyusun protein yang umum ditemukan pada
  protein hewan. Protein mamalia hanya memiliki L-serin. Serina bukan merupakan
  asam amino esensial bagi manusia. Namanya diambil dari bahasa Latin, sericum
  (berarti sutera) karena pertama kali diisolasi dari protein serat sutera pada tahun
  1865. Strukturnya diketahui pada tahun 1902.

  Fungsi biologi dan kesehatan:

      Serina penting bagi metabolisme karena terlibat dalam biosintesis senyawa-
  senyawa purin dan pirimidin, sistein, triptofan (pada bakteria), dan sejumlah besar
  metabolit lain.




                                        24
      Sebagai penyusun enzim, serina sering memainkan peran penting dalam
  fungsi katalisator enzim. Ia diketahui berada pada bagian aktif kimotripsin,
  tripsin, dan banyak enzim lainnya. Berbagai gas-gas perangsang saraf dan
  senyawa aktif yang dipakai pada insektisida bekerja melalui residu serina pada
  enzim asetilkolin esterase, sehingga melumpuhkan enzim itu sepenuhnya.
  Akibatnya, asetilkolin (suatu neurotransmiter) yang seharusnya segera diuraikan
  oleh enzim itu segera setelah bekerja malah menumpuk di sel dan mengakibatkan
  kekejangan dan kematian.

      Sebagai penyusun protein non-enzim, rantai sampingnya dapat mengalami
  glikolisasi yang dapat menjelaskan gangguan akibat diabetes. Serina juga
  merupakan satu dari tiga asam amino yang biasanya terfosforilasi oleh enzim
  kinase pada saat transduksi signal pada eukariota

17. Treonin (Thr)

      Treonina merupakan salah satu dari 20 asam amino penyusun protein. Bagi
  manusia, treonina bersifat esensial. Tubuh manusia tidak memiliki enzim
  pembentuk treonina namun manusia memerlukannya, sehingga treonina esensial
  (secara gizi) bagi manusia.

      Kehadiran enzim treonina-kinase dapat menyebabkan fosforilasi pada
  treonina, menghasilkan fosfotreonina, senyawa antara penting pada biosintesis
  metabolit sekunder.

      Treonina banyak terkandung pada produk-produk dari susu, daging, ikan, dan
  biji wijen.




                                        25
                                Gambar 17. Sumber Treonin

18. Tritofan (Trp)

      Triptofan merupakan satu dari 20 asam amino penyusun protein yang bersifat
  esensial bagi manusia. Bentuk yang umum pada mamalia adalah, seperti asam
  amino lainnya, L-triptofan. Meskipun demikian D-triptofan ditemukan pula di
  alam (contohnya adalah pada bisa ular laut kontrifan).

  Fungsi biologi dan kesehatan:

      Gugus fungsional yang dimiliki triptofan, indol, tidak dimiliki asam-asam
  amino dasar lainnya. Akibatnya, triptofan menjadi prekursor banyak senyawa
  biologis penting yang tersusun dalam kerangka indol. Triptofan adalah prekursor
  melatonin (hormon perangsang tidur), serotonin (suatu transmiter pada sistem
  saraf) dan niasin (suatu vitamin).

19. Tirosin (Tyr)

      Tirosina (dari bahasa Yunani tyros, berarti keju, karena ditemukan pertama
  kali dari keju) merupakan satu dari 20 asam amino penyusun protein. Ia memiliki
  satu gugus fenol (fenil dengan satu tambahan gugus hidroksil). Bentuk yang
  umum adalah L-tirosin (S-tirosin), yang juga ditemukan dalam tiga isomer
  struktur: para, meta, dan orto.




                                        26
      Pembentukan tirosina menggunakan bahan baku fenilalanin oleh enzim Phe-
  hidroksilase. Enzim ini hanya membuat para-tirosina. Dua isomer yang lain
  terbentuk apabila terjadi “serangan” dari radikal bebas pada kondisi oksidatif
  tinggi (keadaan stress).

  Fungsi biologi dan kesehatan:

      Dalam transduksi signal, tirosina memiliki peran kunci dalam pengaktifan
  beberapa enzim tertentu melalui proses fosforilasi (membentuk fosfotirosina).
  Bagi manusia, tirosina merupakan prekursor hormon tiroksin dan triiodotironin
  yang dibentuk di kelenjar tiroid, pigmen kulit melanin, dan dopamin, norepinefrin
  dan epinefrin.

      Tirosina tidak bersifat esensial bagi manusia. Oleh enzim tirosina
  hidroksilase, tirosina diubah menjadi DOPA yang merupakan bagian dari
  manajemen terhadap penyakit Parkinson.

      Tanaman opium (Papaver somniferum) menggunakan tirosina sebagai bahan
  baku untuk menghasilkan morfin, suatu alkaloid.




                                  Gambar 18. Tirosin




20. Valin (Val)




                                       27
    Valina adalah salah satu dari 20 asam amino penyusun protein yang dikode
oleh DNA. Dalam ilmu gizi, valina termasuk kelompok asam amino esensial.
Namanya berasal dari nama tumbuhan valerian (Valeriana officinalis).

    Sifat valina dalam air adalah hidrofobik (‘takut air’) karena ia tidak
bermuatan. Pada penyakit anemia “bulan sabit” (sel-sel eritrosit tidak berbentuk
seperti pil tetapi seperti bulan sabit, sickle-cell anaemia), valina menggantikan
posisi asam glutamat, asam amino lain yang hidrofilik (‘suka air’), pada
hemoglobin. Akibatnya bentuk sel berubah dan kehilangan kemampuan mengikat
oksigen secara efektif.

    Valina diproduksi dengan menggunakan treonin sebagai bahan baku. Sumber
pangan yang kaya akan valina mencakup produk-produk peternakan (daging,
telur, susu, keju) dan biji-bijian yang mengandung minyak (misalnya kacang
tanah, wijen, dan lentil).




                             Gambar 19. Sumber Valina

                                                                  (Hidayat,2012)




                                     28
2.3 Proses Metabolisme Asam Amino

      Asam amino adalah salah satu senyawa yang ada didalam tubuh makhluk
   hidupyang diantaranya hewan dan manusia yang berguna untuk sebagai sumber
   bahan utama pembentukan protein dalam tubuh. Kira-kira 75% asam amino
   digunakan untuk sintesis protein. Asam-asam amino dapat diperoleh dari protein
   yang kita makan atau dari hasildegradasi protein di dalam tubuh kita. Protein
   yang terdapat dalam makanan di cernadalam lambung dan usus menjadi asam-
   asam amino yang diabsorpsi dan di bawa olehdarah ke hati. Protein dalam tubuh
   dibentuk dari asam amino. Hati adalah organ tubuhdimana terjadi reaksi
   Anabolisme dan Katabolisme. Proses Metabolik dan katabolik jugaterjadi dalam
   jaringan di luar hati. Asam amino yang terdapat dalam darah berasal daritiga
   sumber yaitu absorpsi melalui dinding usus, hasil penguraian protein dalam sel
   danhasil sintesis asam amino dalam sel. Hati berfungsi sebagai pengatur
   konsentrasi asamamino dalam darah.

      Proses metabolisme asam amino mendasari dan memberi pengaruh bagitubuh
   juga zat lain yang terdapat pada tubuh. Prosesnya yang berkesinambungan juga
   berkaitan dengan proses pembentukan bahan tertentu bagi kepentingan biologis
   tubuh. Hal tersebut ini merupakan proses kontinu. Karena protein didalam tubuh
   secara terus menerus diganti (protein turnover)



   Proses Yang Terjadi Dalam Metabolisme Asam Amino
      Jalur metabolik utama dari asam-asam amino terdiri atas pertama, produksi
   asam   amino    dari   pembongkaran        protein   tubuh,   digesti   protein   diet
   sertasintesis asam amino di hati. Kedua, pengambilan nitrogen dari asam amino.S
   edangkan        ketiga adalah       katabolisme          asam amino          menjadi
   energi melalui siklusasam serta siklus urea sebagai proses pengolahan hasil
   sampingan      pemecahanasam amino. Keempat adalah sintesis protein dari asam-
   asam amino.




                                         29
               Gambar 20. Jalur-jalur metabolik utama asam amino


   Katabolisme Asam amino melalui reaksi umum asam amino. Asam
aminotidak dapat disimpan oleh tubuh. Jika jumlah asam amino berlebihan atau
terjadikekurangan sumber energi lain (karbohidrat dan protein), tubuh akanmengg
unakan asam amino sebagai sumber energi. Tidak seperti karbohidrat danlipid,
asam   amino     memerlukan     pelepasan       gugus   amin   yang   berasal   dari
deaminasinitrogen _
   Tahap awal pembentukan metabolisme asam amino, melibatkan pelepasan
gugus amino, kemudian baru perubahan kerangka karbon pada molekul asam
amino. Dua proses utama pelepasan gugus amino yaitu, transaminasi dan
deaminasi.
Transaminasi
     Transaminasi ialah proses katabolisme asam amino yang melibatkan
pemindahan gugus amino dari satu asam amino kepada asam amino lain. Dalam
reaksi transaminasi ini gugus amino dari suatu asam amino dipindahkan kepada
salah satu dari tiga senyawa keto, yaitu asam piruvat, a ketoglutarat atau
oksaloasetat, sehingga senyawa keto ini diubah menjadi asam amino, sedangkan
asam amino semula diubah menjadi asam keto. Ada dua enzim penting dalam
reaksi transaminasi yaitu alanin transaminase dan glutamat transaminase yang
bekerja sebagai katalis dalamreaksi berikut :




                                      30
    Pada reaksi ini tidak ada gugus amino yang hilang, karena gugus amino yang
dilepaskan oleh asam amino diterima oleh asam keto. Alanin transaminase
merupakan enzim yang mempunyai kekhasan terhadap asam piruvat-alanin.
Glutamat transaminase merupakan enzim yang mempunyai kekhasan terhadap
glutamat-ketoglutarat sebagai satu pasang substrak .

     Reaksi transaminasi terjadi didalam mitokondria maupun dalam cairan
sitoplasma. Semua enzim transaminase tersebut dibantu oleh piridoksalfosfat
sebagai koenzim. Telah diterangkan bahwa piridoksalfosfat tidak hanya
merupakan koenzim pada reaksi transaminasi, tetapi juga pada reaksi-reaksi
metabolisme yang lain.



Deaminasi Oksidatif
    Asam amino dengan reaksi transaminasi dapat diubah menjadi asam glutamat.
Dalam beberapa sel misalnya dalam bakteri, asam glutamat dapat mengalami
proses deaminasi oksidatif yang menggunakan glutamat dehidrogenase sebagai
katalis.

    Asam glutamat + NAD+              a ketoglutarat + NH4+ + NADH + H+



    Dalam proses ini asam glutamat melepaskan gugus amino dalam bentuk
NH4+. Selain NAD+ glutamat dehidrogenase dapat pula menggunakan NADP+



                                      31
sebagai aseptor elektron. Oleh karena asam glutamat merupakan hasil akhir
proses transaminasi, maka glutamat dehidrogenase merupakan enzim yang
penting dalam metabolisme asam amino oksidase danD-asam oksidase.




                       Gambar 21. Deminasi oksidatif



                                  32
   Amonia merupakan senyawa yang sangat toksik bagi manusia sehinggaharus
dibuang atau dikeluarkan. Amonia yang dihasilkan bakteri enterik diserapke
dalam darah vena porta yang dengan demikian darah ini mengandung
amoniadengan kadar yang lebih tingi dibandingkan darah sistemik. Kadar urea
normal dalam tubuh adalah 10-20 µg/dL.
   Karena hati yang sehat akan segeramengeluarkan amonia ini dari dalam darah
porta, maka darah perifer padahakekatnya tidak mengandung amonia. Hal ini san
gat penting karena amoniadengan jumlah renik sekalipun akan bersifat toksik bagi
sistem saraf pusat.
   Jikadarah porta tidak mengalir lewat hati, maka amonia dapat meningkat hing
ga mencapai kadar yang toksik dalam darah sistemik. Keadaan ini terjadi setelah
fungsi hati mengalami gangguan yang berat atau setelah adanya hubungankolatera
l antara vena porta dan vena sistemik sebagaimana terjadi pada keadaansirosis.
Gejala intoksikasi amonia mencakup tremor, bicara yang pelo, penglihatankabur,
dan pada kasus-kasus yang berat, koma, serta kematian. Gejala-gejala ini
menyerupai gejala pada sindrom koma hepatikum yang terjadi ketika kadar amo-
nia darah dan otak mengalami kenaikan. Penanganana keadaan inimenekankan pa
da tindakan yang bertujuan untuk menurunkan kadar amoniadarah.
   Di otak, amonia akan berikatan dengan α -ketoglutarat dan menghasilkan
glutarat. Akibatnya otak akan kehabisan α -ketoglutarat yang penting pada
sikluskrebs. Hal ini menyebabkan kegagalan siklus krebs atau TCA yang penting
untuk memproduksi ekivalen pereduksi (NADH dan FADH 2) yang dapat
menghasilkanATP di rantai respirasi mitokondria, sehingga menyebabkan
kekurangan produksienergi. Proses yang terjadi di dalam hati tersebut selanjutnya
disebut sebagai siklus urea.
                                                             (Anonymousb,2012)




                                     33
                                 Daftar Pustaka

Anonymousa. 2012. Struktur Asam Amino.

      http://kimiadahsyat.blogspot.com/2009/07/struktur-asam-amino-dan-zwitter-
      ion.html Di akses 11 Mei 2012

Anonymousb. 2012. Proses Metabolisme Asam Amino.

      http://static.schoolrack.com/files/14204/34774/6metabolisme_asam_amino.doc
      Di akses 12 Mei 2012

Hidayat, Enjang Hernandi. 2012. Asam Amino Komponen Penyusun Protein.

      http://hernandhyhidayat.wordpress.com/asam-amino-komponen-penyusun-
      protein/ Di akses 13 Mei 2012

Isyulukhi, Atok. 2012. Bahan Makanan dan Zat Makanan.

      http://blog.uin-malang.ac.id/atuks/2011/01/07/bahan-makanan-dan-zat-
      makanan/ Di akses 13 Mei 2012

Robert K. Murray, et all., 2002, BIOKIMIA HARPER, ECG, Jakarta.

Poppy Kumala, 1998, KAMUS KEDOKTERAN DORLAND, ECG, Jakarta.




                                      34

				
DOCUMENT INFO
Shared By:
Categories:
Tags:
Stats:
views:19
posted:1/19/2013
language:Unknown
pages:34