CAPACIDADE DE RETEN��O DE �GUA DA CARNE by nRm1x27

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									       CAPACIDADE DE RETENÇÃO DE ÁGUA DA CARNE
        A capacidade de retenção de água define-se como a capacidade da carne reter
sua água durante a aplicação de forças externas, tais como, cortes, aquecimento,
trituração e prensagem.

        A manifestação da CRA, traduz-se pela:
a-) exsudação (gotejamento) de líquido que denomina-se weep, observado na carne in
natura não cozida nem congelada.
b-) drip- típico da carne descongelada
c-) shrink- exsudação da carne cozida.

        Admite-se que a água apresenta-se sob 3 formas: livre, imobilizada e ligada.
Água ligada – existe no músculo na proporção de 4 a 5%, diretamente unida aos grupos
hidrófilos da proteína, permanecendo fortemente unida a ponto de resistir a ação de uma
força mecânica.
Água imobilizada – corresponde a outras moléculas aquosas, extraídas pelas moléculas
ligadas, em camadas cada vez mais débeis à medida que é maior a distância do grupo
reativo da proteína.
Água livre – é aquela que se mantém unicamente por forças superficiais – forças
capilares e sua orientação é independente do grupo carregado.

        Diversos fatores aumentam a CRA, como:
   pH elevado
   glicólise post mortem lenta (degradação do ATP)
   resfriamento rápido da carcaça antes da instalação do rigor mortis
   armazenamento a temperatura próximo a 0ºC
   mínima superfície de corte
   corte ao longo das fibras
   pouca pressão das películas que envolvem as carnes quando empacotadas.
   músculos que possuem um alto conteúdo em gordura intramuscular podem ter uma
    maior CRA. É possivel que a gordura intracelular afrouxe a microestrutura,
    permitindo desta forma a retêncão de uma maior quantidade de água.




                              MATURAÇÃO E CRA
       Parte da perda de hidratação protéica originada pelos efeitos estéricos e a queda
do pH, recupera-se ao deixar-se a carne maturar (envelhecer). As enzimas proteolíticas,
como as catepsinas, são as responsáveis por algumas modificações sutis na
permeabilidade da membrana celular ou em sua extrutura protéica. Esta degradação
enzimática da estrutura da membrana muscular, pode permitir uma certa difusão de íons
as áreas que rodeiam as proteínas musculares. Dando lugar uma redistribuição de íons, o
que resulta na substituição de alguns íons divalentes das cadeias protéicas por outros
monovalentes. Em consequência por cada cátion divalente substituido fica em liberdade
para ligar água um grupo reativo da proteína e as forças que tendem a aproximar as
cadeias protéicas debilitam-se. A partir das 24h post mortem há liberação constante
pelas proteínas musculares de íons cálcio e sódio e absorção de íons potássio. Este
intercâmbio de íons durante a maturação das proteínas musculares determina uma
melhor CRA.. A elevação do pH também eleva a CRA.


 EFEITO DAS BAIXAS E ALTAS CONCENTRAÇÕES SALINAS NA
             SOLUBILIDADE DAS PROTEÍNAS
        Os íons de sais neutros, a modalidade de 0,5-1 M, podem aumentar a
solubilidade das proteínas. Os íons reacionam com as cargas das proteínas e diminuem a
atração eletrostática entre cargas opostas de moléculas vizinhas. Além disso a
solvatação relacionada com estes íons aumenta a solubilidade das proteínas.
        Se a concentração de sais neutros é superior a 1M, a solubilidade da proteína
diminui, conduzindo a precipitação. Este efeito é consequência da competição entre a
proteína e os íons salinos pelas moléculas de água, necessárias para suas respectivas
solvatações. Altas concentrações salinas não tem suficientes moléculas de água
disponíveis para a solvatação da proteína, pois a maior parte das moléculas de água
estão fortemente ligadas aos sais. Assim, as interações proteína-proteína dominam sobre
as interações proteína-água, o que pode conduzir a agregados seguida a precipitação das
moléculas protéicas.

        As proteínas miofibrilares constituem os principais componentes na retenção de
água da carne, enquanto que as proteínas sarcoplasmáticas retém apenas 3% da água
total. Quanto a quantidade de água imobilizada, esta depende do espaço existente entre
os filamentos. Por esta razão, se a fibra se contrai, os filamentos de miosina e actina
aumentam consideravelmente e o espaço torna-se menor, diminuindo a quantidade de
água imobilizada.

ESTRUTURA, CONSISTÊNCIA E TEXTURA DA CARNE
        A gordura tem papel significativo na suculência da carne, que devido a
distribuição uniforme de lipídios no músculo não somente favorece a palatabilidade da
carne, como também funciona como uma barreira contra a perda de suco muscular
durante o cozimento, apresentando-se a carne nessas condições mais suculenta e com
menor quebra de peso. Ademais, a gordura subcutânea protege a carne da dessecação e
da perda de umidade.

Fatores que influem na consistência da carne antes do sacrifício
 Propriedades associadas a CRA
 Gordura intramuscular
 Tecido conjuntivo
 Proporções dos feixes musculares
 A espécie animal
 Características genéticas
Alimentação e o manejo do animal
    Três tipos de proteínas dos músculos contribuem na consistência da carne: as do
tecido conjuntivo, as da miofibrila e as do sarcoplasma.
    As proteínas musculares se dispõem em feixes, seu crescimento em diâmetro traz,
em consequência, o aumento do volume desses feixes e assim, à medida que avança a
idade, a carne se torna de grão mais grosso. Por essa razão idêntica, músculos como o
lombo, que são constituídos por fibras musculares finas, são mais tenros, em uma
mesma carcaça, que os músculos da anca. Pela mesma razão, as espécies de menor
porte, bem como as raças menores dentro de uma mesma espécie, apresentam músculos
de grão mais fino, proporcionando assim carne mais tenra.
    É importante também a quantidade de tecido perimísio que envolve cada feixe de
fibras, uma vez que quanto maior for o diâmetro da capa perimísica, tanto mais
grosseira será a textura.

   Fatores que influenciam na consistência da carne após o sacrifício
 Na instalação do rigor mortis, o grau de encurtamento muscular está relacionado
diretamente com a temperatura, tendo como limite inferior 14ºC, abaixo do qual tende a
encurtar-se , fazendo-se acompanhar-se da dureza pelo aquecimento.
 A intensidade da velocidade da glicólise post mortem também afeta a dureza da
carne tanto de bovinos, suínos e aves.
 No que se refere ao congelamento e à estocagem da carne congelada, em suas
relações com a maciez da carne, não existe unanimidade de opiniões.
 Os efeitos do calor em relação aos componentes da carne, com vistas a avaliação do
aumento ou da diminuição da dureza, estão na dependência da temperatura e do tempo
de cocção a par da natureza dos músculos em si.
        Ao serem expostas ao calor, as proteínas musculares perdem sua estrutura
original e sofrem transformações. Geralmente dá-se a desnaturação das proteínas, que
pode ser acompanhada da perda de solubilidade protéica em virtude do fenômeno de
coagulação, ou agrupamento das moléculas protéicas. Por outro lado quando se
aquecem proteínas com uma estrutura muito compacta, a dissociação e o despregamento
ocasionado pode expor enlaces peptídicos e cadeias laterais polares, previamente
ocultas, o que aumenta a fixação de água.
         As carnes bem cozidas, apresenta-se uma rigidez aumentada, fenômeno que se
costuma designar endurecimento protéico. Além do endurecimento produzido pela
coagulação das proteínas miofibrilares, o cozimento determina o amaciamento, ao
converter o colágeno em gelatina. O amaciamento do colágeno sofre uma maior
influência do fator tempo, enquanto que o endurecimento miofibrilar tem a temperatura
como seu elemento crítico.
        A faixa de temperatura de 57 e 60ºC permite o amaciamento do tecido conetivo
sem agir sobre as proteínas miofibrilares e, portanto, sem endurecer a carne. Daí, a
indicação do emprego de cozimento a temperaturas baixas para carne rica em tecido
conetivo e o inverso para as pobres nesse elemento. Há quem fixe em 63ºC o limite
crítico de temperatura para a solubilização parcial do colágeno, por destruição das
ligações de hidrogênio entre as cadeias protéicas.
                Temperaturas inferiores a 100ºC não influem negativamente no valor
nutritivo. A temperaturas mais elevadas, a cistina é destruída em parte, embora sejam
preservados os aminoácidos essenciais.

                                  COR DAS CARNES
      A cor das carnes é o índice de frescor e qualidade mais obvio para o consumidor
e é determinada pela proporção relativa das três formas da mioglobina. (heme
pigmento):
mioglobina reduzida (Mb), de coloração vermelho púrpura;
mioglobina oxigenada ou oximioglobina (O2Mb), de coloração vermelho brilhante;
mioglobina oxidada ou metamioglobina (MetMb), de coloração marrom.
       Embora o heme pigmento do sangue, a hemoglobina, constitua 12 a 30% do total
dos pigmentos da carne, na maioria dos estudos apenas a mioglobina é tida como índice
de cor das carnes frescas. Ambas as proteínas têm propriedades espectrais similares;
assim, quaisquer medidas espectrais de cor nas carnes, envolvendo a mioglobina,
também registrarão a contribuição da hemoglobina, visto que os dois pigmentos têm
características de absorção similares.
       Como o consumidor associa a coloração vermelha da carne, devido à oxigenação
do pigmento, com qualidade e frescor do produto, a manutenção dessa coloração tem
relevante importância econômica.

              Estrutura e capacidade de ligação da mioglobina
       A mioglobina é uma proteína complexa do músculo, formada por um
polipeptídio, a globina e por um grupo prostético, chamado heme, responsável pela sua
cor. Esse grupo heme consiste de um átomo central de ferro e de um anel porfirínico
plano. O anel porfirínico é composto por quatro anéis pirrólicos, unidos por pontes de
meteno, apresentando o átomo ferro na posição central. O peso molecular da mioglobina
é de aproximadamente 16.850 a 17.600.
       O átomo ferro tem seis ligações coordenadas, capases de aceitar seis pares de
elétrons. Quatro pares de elétrons vêm do anel porfirínico; um par provém do nitrogênio
do resíduo de histidina da globina e a sexta ligação está disponível para complexar com
um ligante e receber um par de elétrons, determinando a cor do complexo.
       A mioglobina reduzida é a forma nativa do pigmento, na qual o ferro está no
estado ferroso (Fe++). A metamioglobina é a forma oxidada, na qual o ferro se
apresenta na forma férrica (Fe+++) e ligado a uma molécula de água. A oximioglobina é
a forma oxigenada da mioglobina reduzida, com o oxigênio ligado ao átomo de ferro.

                   Ciclo da cor em carnes frescas e curadas
       A mioglobina reduzida, na presença oxigênio, é convertida em oximioglobina,
ocorrendo o “bloom” das carnes frescas. Essa reação é favorecida por altas pressões de
oxigênio. A pressões de oxigênio reduzidas, ocorre a oxidação do ferro reduzido para
forma férrica, resultando na formação de metamioglobina de coloração marrom.
       Nas carnes frescas, a oxidação enzímica de substratos endógenos,
principalmente a glicose, produz coenzimas redutoras (NADH) que continuamente
reduzem a MetMb a Mb e o ciclo da cor continua se oxigênio estiver presente. O
metabolismo residual do tecido e o desenvolvimento de micorganismos tendem a
reduzir o O2 disponível da carne. A medida que o substrato oxidável é extinguido, o
poder redutor do músculo diminui e o ferro do grupo heme é oxidado a MetMb.
       A interconversão das três formas da mioglobina é evidente na carne fresca
exposta ao ar. A superfície da carne é vermelho brilhante devido a formação de O2Mb.
Alguns milímetros abaixo da superfície, onde a pressão de oxigênio é pequena,
desenvolve-se uma camada marrom, devido à formação de MetMb. Durante a
estocagem, essa camada de MetMb aumenta gradualmente, em direção a superfície, à
medida que o oxigênio é consumido na carne. Como consequência, a aparência da
superfície muda para uma coloração marrom, de carne velha, pois a camada vermelha
(O2Mb) superficial é transparente. Abaixo da camada de MetMb, em condicões
anaeróbias, existe uma região de coloração vermelho púrpura, característica da Mb.
        Assim como o oxigênio se liga ao grupo heme, outros componentes também o
fazem. Dentre esses compostos, o mais importante é o óxido nítrico, que é um produto
derivado da redução (enzimática ou bacteriana) do nitrato a nitrito durante o processo de
cura das carnes. O óxido nítrico pode reagir com a Mb ou O2Mb, resultando em
pigmento nitrosilheme, que são instáveis e podem voltar a forma original. Porém, o
aquecimento a 50-60ºC desnatura a globina e resulta na formação de um composto
estável, o nitrosohemocroma, que confere a cor róseo brilhante às carnes curadas
cozidas. O nitrosilhemocroma pode ser oxidado a porfirinas, com a simultânea
dissociação do óxido nítrico do grupo heme, pela ação de agentes microbianos ou
químicos.

              Fatores que influenciam na oxidação das carnes
AVES – tipo de cruza, alimentação, manejo do animal vivo, especialmente antes do
sacrifício.
BOVINOS E SUÍNOS – fatores relacionados ao atordoamento, sangria, procesamento e
refrigeração durante todas as etapas de processo posterior. Empacotamento,
armazenamento, distribuição e condições de venda.
 Susceptibilidade ao stress - PSE
 Crescimento bacteriano
 Temperatura
 Luz

								
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