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Amino�cidos e Prote�nas 3

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Amino�cidos e Prote�nas 3
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1/13/2012
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Aminoácidos e Proteínas



 Alunas  Professora



 Amanda de Melo Candido  Juliana M. Silva

 Carla Luana Araújo Minguetti

Rodrigues

 Daniela Cristiane Tozetti

 Luzia Ferreira

 Silvana Miani

Aminoácidos

Os aminoácidos são

pequenos blocos

nitrogenados, sendo a

unidade formadora das

proteínas (responsável pela

formação dos músculos).

Cada aminoácido é uma

unidade fundamental nos

processos anabólicos. Há

aproximadamente 20

aminoácidos, sendo 10 de

aminoácidos não-essenciais

e 10 essenciais.

Aminoácidos não-essenciais

 Aminoácidos não-essenciais são aqueles os quais o corpo humano pode

sintetizar. São eles:



 Alanina. A Alanina é geralmente produzido por método enzimático usando acido

aspartico como matéria prima, mas também pelo método de extração de hidrolises

de proteína animal. A alanina é utilizada como ingrediente para medicamentos tais

como terapêuticas para a hipertrofia da próstata e em preparações integrais de

aminoácidos. Na indústria de alimentos, é empregada com o propósito de enriquecer

nutricionalmente alimentos e bebidas além do seu uso como condimento e

flavorizante.



 Asparagina. A Aspargina monohidratada é fabricado pela extração de hidrolisados

de proteína vegetal ou pela síntese a partir de acido aspartico. A monohidrata é

usado como componente para infusões de aminoácidos.

 Cisteína. A Cisteína em medicamentos é utilizada para melhorar a função hepática e

pigmentação, incluindo manchas e sardas. Os derivados acetil, etiléster e

carboximetil são utilizados em formulações para desobstruir a passagem de ar

(expectorante).



 Glicina. A Glicina é fabricada pela síntese química a partir de formaldeído ou ácido

monocloroacético e amônia. A glicina é usada no campo farmacêutico como um

componente de medicamentos dermatológicos para eczemas e dermatites, agentes

hepáticos e antialérgicos.



 Glutamina. Como fármaco, a Glutamina é usada como componente de terapias de

úlcera gastroduodenal e gastrite, como medicamentos reguladores da função

gástrica e promotores da digestão e também em preparações integrais de

aminoácidos.



 Histidina. Fabricada geralmente por fermentação a partir de fontes de carboidrato

e também por extração a partir de hidrolisados de proteína animal. A Histidina é

principalmente usada como componente para nutrição enteral e parenteral.

 Prolina. Geralmente fabricada por fermentação a partir de fontes de carboidrato e

também por extração de hidrolisados de proteína animal. A prolina é empregada em

nutrição enteral e parenteral. É também usada para a síntese de vários compostos

farmacêuticos tais como agentes antihipertensivos.



 Tirosina. F abricada pela extração de proteína vegetal ou hidrolisados de proteína

animal. A Tirosina é usada em infusões de aminoácidos, dietas enterais e orais e em

alimentos para a saúde como componente nutricional.



 Ácido Aspartico. Fabricado por método enzimático usando ácido fumárico como

material de partida. O ácido aspártico é usado na composição de produtos para

nutrição enteral e parenteral. É uma matéria-prima chave para a síntese de

adoçantes artificiais de alta intensidade "aspartame", bem como para a produção de

ácido poliaspártico, que tem grande demanda na fabricação de detergentes,

tratamento de água e na fabricação de resinas de absorção de água e produtos

químicos agrícolas.



 Ácido glutâmico. Fabricado pela fermentação a partir de fontes de carboidrato. O

ácido glutâmico é usado como um componente de nutrição enteral e parenteral.

Aminoácidos essenciais



 Aminoácidos essenciais são aqueles que não podem ser produzidos pelo corpo

humano. Dessa forma, são somente adquiridos pela ingestão de alimentos, vegetais

ou animais. São eles:



 Arginina. Fabricada por fermentação a partir de fontes de carboidrato, mas

também por extração a partir de hidrolisados de proteína animal. Na nutrição clínica

é usada como um componente para nutrição enteral e parenteral.



 fenilalanina. Geralmente fabricada por fermentação a partir de fontes de

carboidrato. Ela também é obtida através da resolução ótica da forma DL, que é

produzida por síntese química usando benzaldeído etc. A fenilalanina é usada em

nutrição clínica em infusões de aminoácidos bem como em preparações enterais e

orais. É também usada como aditivo em suplementos nutricionais esportivos e

alimentos e bebidas para a saúde.

 Isoleucina. A Isoleucina é geralmente fabricada pela fermentação a partir de fontes

de carboidrato e também pela extração de hidrolisados de proteína animal. Em

nutrição clínica, é comumente usado como um componente de nutrição enteral e

parenteral. A Isoleucina é também amplamente utilizada em combinação com a

leucina e valina como preparações com alto teor de BCAA para pacientes com

doenças hepáticas para melhorar seus estados nutricionais.



 Lisina. Fabricada fermentação a partir de fontes de carboidratos. No campo

farmacêutico, o monocloridrato de lisina é usado como componente para

preparações integrais de aminoácidos, agentes nutricionais no cuidado neonatal e

terapêuticas para herpes simplex, etc.



 Metiotina. Obtida resolução ótica da forma DL, que é produzida por síntese química

usando acroleina etc., como material de partida. Em nutrição clínica, a metionina

usada como componente em nutrição enteral e parenteral. É também usada como

fármaco em preparações integrais de aminoácidos, terapias hepáticas e drogas

usadas na prevenção de danos hepáticos. Outras aplicações da forma L incluem seu

uso como elemento nutritivo em preparações lácteas infantis, alimentos para a

saúde, como um componente em suplementos esportivos e como flavorizante.

 Serina. Produzida por fermentação a partir de fontes de carboidrato e também por

conversão enzimática a partir da glicina. Além do seu uso na nutrição clínica,

incluindo infusões de aminoácidos, e preparações orais e enterais, a serina é

também usada em alimentos para a saúde.



 Treonina. Fabricada por fermentação a partir de fontes de carboidrato. Em adição

ao seu uso na nutrição clínica como componente da nutrição enteral e parenteral, a

treonina é usada em produtos alimentícios, tais como alimentos e bebidas para a

saúde e como flavorizante.



 Triptofano. Fabricado por fermentação a partir de fontes de carboidrato. Em

aplicações farmacêuticas, o triptofano usado como um ingrediente ativo em

antidepressivos e hipnóticos. Na área de nutrição clínica é um componente

indispensável em infusões de aminoácidos e em dietas enterais e orais.

 Valina. Fabricada por fermentação a partir de fontes de carboidrato,

por extração de hidrolisados de proteína animal e também por

resolução ótica da forma DL, que é produzida por síntese química

usando isobutilaldeído, etc.

 Como materiais de partida. Além do seu uso habitual em nutrição

enteral e parenteral, valina é largamente utilizada em combinação com

a Isoleucina e Leucina em preparações ricas em BCAA para pacientes

com doenças hepáticas para melhorar seus estados nutricionais.

 Como fármaco, é usada na forma de preparações de BCAA para casos

de hipoalbuminenia em pacientes hepatocirróticos e também em

preparações integrais de aminoácidos.

Proteínas

 Proteínas são substâncias formadas por macromoléculas

resultantes da condensação de grande número de moléculas de

aminoácidos carboxílicos. São sintetizadas pelos organismos

vivos através da condensação de um grande número de

moléculas de alfa-aminoácidos, através de ligações peptídicas.

Todos contêm carbono, hidrogênio, nitrogênio e oxigênio, e quase

todas contêm enxofre. Algumas proteínas contêm elementos

adicionais, particularmente fósforo, ferro, zinco e cobre. Seu peso

molecular é extremamente elevado.



Todas as proteínas, independentemente de sua função ou espécie

de origem, são construídas a partir de um conjunto de vinte

aminoácidos, arranjados m várias seqüências específicas. Uma

grande parte das proteínas são completamente sintetizadas no

citosol das células pela tradução do RNA enquanto as proteínas

destinadas à membrana citoplasmática, lisossomas e as proteínas

de secreção possuem um sinal que é reconhecido pela membrana

do retículo endoplasmático rugoso onde terminam sua síntese.

Uma cadeia de aminoácidos denomina-se de “peptídeo”, estas

podem possuir:







 Dois aminoácidos (dipeptídeo);

 Três aminoácidos (tripeptídeo);

 Quatro aminoácidos (tetrapeptídeo);

 Muitos aminoácidos (polipeptídeo).

Citosol

O Citosol ou matriz citoplasmática compreende o espaço entre as

organelas e depostos de substância (grânulos de glicogênio ou

gotículas de lipídio), que contém água, íons diversos,

aminoácidos, precursores de ácidos nucléicos, numerosas

enzimas, incluindo as que participam da degradação e síntese de

hidratos de carbono, de ácidos graxos e de outras moléculas

importantes para a célula.

Composição das Proteínas





Quanto à estrutura molecular as proteínas são classificadas em:





 Proteínas constituídas somente por aminoácidos.

como, por exemplo, a queratina (cabelo). A hidrólise completa

dessas proteínas produz unicamente α-aminoácidos.

 Proteínas complexas, conjugadas ou heteroproteínas:



 Proteínas que apresentam a cadeia de aminoácidos ligada a um

radical diferente (grupo prostético)



Um componente de uma proteína não peptídica, orgânico ou

inorgânico estreitamente ligado. Os grupos prostéticos podem ser

lipídeos, carboidratos, íons metálicos, grupos fosfato, etc.

Algumas coenzimas são consideradas mais corretamente como

grupos prostéticos.

Dependendo do grupo prostético, as proteínas podem ser

classificadas em: Proteínas Conjugadas.



 Glicoproteínas: o grupo é um glicídio. Exemplo: mucina (saliva)

e osteomucóide (osso).

 Cromoproteínas: o grupo é um pigmento. Exemplo: clorofila

(vegetais verdes) e hemoglobina (sangue).

 Fosfoproteínas: o grupo é o ácidos fosfórico. Exemplos: vitelina

(gema do ovo) e caseína (leite)

 Nucleoprotína: o grupo é um ácido heterocíclico complexo.

Funções das Proteínas

Estrutural ou plástica.

São aquelas que participam dos tecidos dando-lhes, rigidez,

consistência e elasticidade.



São proteínas estruturais:



Colágeno (constituinte das cartilagens);

Actina e miosina (presentes na formação das fibras musculares);

Queratina (principal proteína do cabelo);

Albumina (encontrada em ovos), entre outras.

 Hormonal – Exercem alguma função específica sobre algum

órgão ou estrutura de um organismo como, por exemplo, a

insulina (embora tecnicamente a insulina seja considerada apenas

um polipeptídeo, devido a seu pequeno tamanho).



Defesa – Os anticorpos são proteínas que realizam a defesa do

organismo, especializados no reconhecimento e neutralização de

vírus, bactérias e outras substâncias estranhas.



 O fibrinogênio e a trombina são outras proteínas responsáveis

pela coagulação do sangue e prevenção de perda sanguínea em

casos de cortes e machucados.

 Enzimática – As enzimas são proteínas capazes de catalizar, ou

seja, aumenta a velocidade de uma reação bioquímica seja esta

reação dentro do organismo ou em processo externos. Exemplo:

Lípases (reduz os triglicérides e conseqüentemente a gordura

armazenada). As enzimas não reagem, são reutilizadas (sempre

respeitando o sítio ativo) e são específicas.





 Condutoras de gases – O transporte de gases (principalmente

de O2 e um pouco do CO2) é realizado por proteínas como a

hemoglobina.

Classificação das Proteínas



 Quanto a Composição



Proteínas Simples – por hidrólise liberam apenas aminoácidos.



Proteínas Conjugadas – por hidrólise liberam aminoácidos mais

um radical não peptídico, denominado grupo prostético. Ex.:

Metaloproteínas, lipoproteínas, glicoproteínas.

 Quanto ao Número de Cadeias Polipeptídicas



Proteínas Monoméricas – formadas por apenas uma cadeia

polipeptídica.



Proteínas Oligoméricas – formadas por mais de uma cadeia

polipeptídica.



São as proteínas de estruturas e funções mais complexas.

 Quanto a Forma



Proteínas Fibrosas – são formadas geralmente por longas

moléculas mais ou menos retilíneas e paralelas ao eixo da fibra. À

essa categoria pertencem: o colágeno do tecido conjuntivo, as

queratinas dos cabelo, a fibrina do soro sanguíneo ou a miosina

dos músculos.



Proteínas Globulares – de estrutura espacial mais complexa, são

mais ou menos esféricas. Nesta categoria situam-se proteínas

ativas como as enzimas, transportadores como a hemoglobina.

Organização Estrutural das

Proteínas

1 - Estrutura Primária



Dada pela seqüência de

aminoácidos e ligações

peptídicas da molécula. Nível

estrutural mais simples e

mais importante, pois dele

deriva todo o arranjo espacial

da molécula. A estrutura

primária resulta em uma

longa cadeia de aminoácidos

semelhante a um “colar de

contas”, com uma

extremidade “amino

terminal” e uma extremidade

“carboxi terminal”.

2 - Estrutura Secundária –

É dada pelo arranjo

espacial de aminoácidos

próximo entre si na

seqüência primária da

proteína. Ocorre graças

à possibilidade de

rotação das ligações

entre os carbonos a dos

aminoácidos e seus

grupamentos amina e

carboxila.

3 - Estrutura Terciária – Dada

pelo arranjo espacial de

aminoácidos distantes entre

si na seqüência polipeptídica.

É a forma tridimensional

como a proteína se “enrola”.

Ocorre nas proteínas

globulares, mais complexas

estrutural e funcionalmente.

Cadeias polipeptídicas muito

longas podem se organiza

em domínios, regiões com

estruturas terciárias semi-

independentes ligadas entre

si por segmentos lineares da

cadeia polipeptídica.

4 - Estrutura Quaternária – Surge

apenas nas proteínas

oligoméricas. Dada pela

distribuição espacial de mais de

uma cadeia polipeptídica no

espaço, as subunidades da

molécula, estas mantém-se

unidas por força covalente, como

pontes dissulfeto, e ligações não

covalentes, como pontes de

hidrogênio, interações

hidrofóbicas, etc. As subunidades

podem atuar de forma

independente ou

cooperativamente no

desempenho da função

bioquímica da proteína


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